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- PDB-1uki: Structural basis for the selective inhibition of JNK1 by the scaf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uki
タイトルStructural basis for the selective inhibition of JNK1 by the scaffolding protein JIP1 and SP600125
要素
  • 11-mer peptide from C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
  • mitogen-activated protein kinase 8 isoform 4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cell killing / dentate gyrus mossy fiber / JUN phosphorylation / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / Interleukin-38 signaling / Activation of BMF and translocation to mitochondria / basal dendrite / Activation of BIM and translocation to mitochondria / JUN kinase activity / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping ...positive regulation of cell killing / dentate gyrus mossy fiber / JUN phosphorylation / regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / Interleukin-38 signaling / Activation of BMF and translocation to mitochondria / basal dendrite / Activation of BIM and translocation to mitochondria / JUN kinase activity / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / negative regulation of JUN kinase activity / MAP-kinase scaffold activity / negative regulation of JNK cascade / JUN kinase binding / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / positive regulation of cyclase activity / histone deacetylase regulator activity / mitogen-activated protein kinase kinase binding / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / DSCAM interactions / protein serine/threonine kinase binding / NRAGE signals death through JNK / Activation of the AP-1 family of transcription factors / kinesin binding / dendritic growth cone / Fc-epsilon receptor signaling pathway / regulation of JNK cascade / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / regulation of macroautophagy / axonal growth cone / stress-activated MAPK cascade / response to mechanical stimulus / response to UV / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / vesicle-mediated transport / cellular response to cadmium ion / positive regulation of protein metabolic process / cellular response to amino acid starvation / NRIF signals cell death from the nucleus / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / negative regulation of protein binding / ミトコンドリア / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / peptidyl-threonine phosphorylation / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / regulation of circadian rhythm / histone deacetylase binding / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to mechanical stimulus / regulation of protein localization / 細胞老化 / rhythmic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to oxidative stress / peptidyl-serine phosphorylation / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / cellular response to lipopolysaccharide / response to oxidative stress / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / 神経繊維 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / シナプス / 樹状突起 / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. ...JIP1, SH3 domain / : / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Variant SH3 domain / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / Mitogen-activated protein kinase 8 / C-Jun-amino-terminal kinase-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Heo, Y.-S. / Kim, Y.K. / Sung, B.-J. / Lee, H.S. / Lee, J.I. / Seo, C.I. / Park, S.-Y. / Kim, J.H. / Hyun, Y.-L. / Jeon, Y.H. ...Heo, Y.-S. / Kim, Y.K. / Sung, B.-J. / Lee, H.S. / Lee, J.I. / Seo, C.I. / Park, S.-Y. / Kim, J.H. / Hyun, Y.-L. / Jeon, Y.H. / Ro, S. / Lee, T.G. / Cho, J.M. / Hwang, K.Y. / Yang, C.-H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for the selective inhibition of JNK1 by the scaffolding protein JIP1 and SP600125
著者: Heo, Y.-S. / Kim, S.K. / Seo, C.I. / Kim, Y.K. / Sung, B.-J. / Lee, H.S. / Lee, J.I. / Park, S.-Y. / Kim, J.H. / Hwang, K.Y. / Hyun, Y.-L. / Jeon, Y.H. / Ro, S. / Cho, J.M. / Lee, T.G. / Yang, C.-H.
履歴
登録2003年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mitogen-activated protein kinase 8 isoform 4
B: 11-mer peptide from C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1
A: 2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1543
ポリマ－43,9342
非ポリマー2201
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.697, 79.460, 82.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 mitogen-activated protein kinase 8 isoform 4 / JNK1


分子量: 42588.191 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-369 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45983, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド 11-mer peptide from C-jun-amino-terminal kinase interacting protein 1 / JIP1


分子量: 1345.612 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: this sequence occurs peptide synthesis / 参照: UniProt: Q9WVI9
#3: 化合物 ChemComp-537 / 2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / SP-600125 / 1,9-Pyrazoloanthrone


分子量: 220.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H8N2O / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 20% PEG3000, 0.1M SODIUM CITRATE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12714 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年4月23日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. all: 11731 / Num. obs: 10605 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 76.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 213069.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 552 5.3 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.221 11731 --
obs0.216 10497 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.163 Å2 / ksol: 0.266076 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.72 Å20 Å20 Å2
2--4.93 Å20 Å2
3----10.65 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.68 Å0.75 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2732 0 17 15 2764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.045 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 72 5.1 %
Rwork0.349 1330 -
obs--73.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CWATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SP6.PARAMSP6.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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