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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ua2 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human CDK7 | ||||||
![]() | Cell division protein kinase 7![]() | ||||||
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機能・相同性 | ![]() cyclin-dependent protein kinase activating kinase holoenzyme complex / snRNA transcription by RNA polymerase II / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIK complex / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / [RNA-polymerase]-subunit kinase / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE ...cyclin-dependent protein kinase activating kinase holoenzyme complex / snRNA transcription by RNA polymerase II / CAK-ERCC2 complex / transcription factor TFIIK complex / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / [RNA-polymerase]-subunit kinase / RNA Polymerase I Transcription Termination / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / RNA Polymerase I Transcription Initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ATP-dependent activity, acting on DNA / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lolli, G. / Lowe, E.D. / Brown, N.R. / Johnson, L.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure of Human CDK7 and Its Protein Recognition Properties 著者: Lolli, G. / Lowe, E.D. / Brown, N.R. / Johnson, L.N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 239.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 193.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 13 - 311 / Label seq-ID: 13 - 311
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詳細 | The biological unit is a monomer . The presence of four copies in the assymetric unit has no biological signifigance |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 39170.324 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P50613, EC: 2.7.1.37 #2: 化合物 | ChemComp-ATP / ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.8 % |
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結晶化![]() | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4 詳細: Na Citrate, Na Acetate, PEG 4000, glycerol, NDSB201, ATP, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 4.0K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.96→49.45 Å / Num. all: 38122 / Num. obs: 35416 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 73.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 9.5 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 3.02→3.18 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3851 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 70.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 開始モデル: Human CDK2 解像度: 3.02→49.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 42.022 / SU ML: 0.364 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.473 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 44.013 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.02→49.45 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 2291 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.02→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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