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万見
- PDB-1u35: Crystal structure of the nucleosome core particle containing the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u35
タイトルCrystal structure of the nucleosome core particle containing the histone domain of macroH2A
要素
  • H2A histone family
  • Hist1h4i protein
  • Histone H3.1ヒストンH3
  • alpha-satellite DNA
  • histone 3, H2baヒストン
キーワードstructural protein/DNA (構造) / Nucleosome (ヌクレオソーム) / NCP / Histone fold / Histone variant / macroH2A / structural protein-DNA COMPLEX (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome => GO:0000786 / chromatin organization => GO:0006325 / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / Inhibition of DNA recombination at telomere / regulation of response to oxidative stress / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere ...nucleosome => GO:0000786 / chromatin organization => GO:0006325 / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / positive regulation of response to oxidative stress / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / Inhibition of DNA recombination at telomere / regulation of response to oxidative stress / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / ADP-D-ribose binding / Chromatin modifying enzymes / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / SUMOylation of chromatin organization proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Interleukin-7 signaling / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDACs deacetylate histones / 遺伝子量補償 / クロマチン / Processing of DNA double-strand break ends / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / establishment of protein localization to chromatin / positive regulation of endodermal cell differentiation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / double-stranded methylated DNA binding / negative regulation of response to oxidative stress / Barr body / rDNA binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / DNA replication-dependent chromatin assembly / regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of keratinocyte differentiation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / nuclear chromosome / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / heterochromatin organization / negative regulation of megakaryocyte differentiation / nucleosomal DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / CENP-A containing nucleosome / epigenetic regulation of gene expression / condensed chromosome / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / DNA-templated transcription initiation / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / DNA修復 / クロマチン / 核小体 / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A ...Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Core histone macro-H2A.1 / ヒストンH4 / ヒストンH3 / ヒストンH4 / H2B.U histone 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chakravarthy, S. / Gundimella, S.K. / Caron, C. / Perche, P.Y. / Pehrson, J.R. / Khochbin, S. / Luger, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural characterization of the histone variant macroH2A.
著者: Chakravarthy, S. / Gundimella, S.K. / Caron, C. / Perche, P.Y. / Pehrson, J.R. / Khochbin, S. / Luger, K.
履歴
登録2004年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: alpha-satellite DNA
J: alpha-satellite DNA
A: Histone H3.1
B: Hist1h4i protein
C: H2A histone family
D: histone 3, H2ba
E: Histone H3.1
F: Hist1h4i protein
G: H2A histone family
H: histone 3, H2ba


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,79210
ポリマ－197,79210
非ポリマー00
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.505, 109.598, 175.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 Histone H3.1 / ヒストンH3 / H3/a / H3/c / H3/d / H3/f / H3/h / H3/i / H3/j / H3/k / H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: H3FA, H3FC, H3FD, H3FF, H3FH, H3FI, H3FJ, H3FK, H3FL
プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: P68433
#3: タンパク質 Hist1h4i protein / member Y isoform 1 / histone macroH2A1.2 / histone macroH2A1.1


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: Q5T006, UniProt: P62806*PLUS
#4: タンパク質 H2A histone family


分子量: 12984.343 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: O75367
#5: タンパク質 histone 3, H2ba / ヒストン


分子量: 14025.280 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3-pLysS / 参照: UniProt: Q9D2U9

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DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 107分子 IJ

#1: DNA鎖 alpha-satellite DNA


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: puc19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5-alpha
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: potassium chloride, manganese chloride, potassium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1potassium chloride11
2manganese chloride11
3potassium cacodylate11
4H2O11
5potassium chloride12
6manganese chloride12
7potassium cacodylate12
8H2O12

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 43366 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 2.95→3.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / Num. unique all: 2865 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1AOI

1aoi


解像度: 3→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: There are close contacts between A217 and T218 in chain J, between T74 and C75 in chain I.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2604 2004 -random
Rwork0.206 ---
all-41583 --
obs-39783 95.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6009 5939 0 105 12053
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONBonds0.0068
X-RAY DIFFRACTIONAngles1.0924

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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