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万見
- PDB-1sg9: Crystal structure of Thermotoga maritima protein HEMK, an N5-glut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sg9
タイトルCrystal structure of Thermotoga maritima protein HEMK, an N5-glutamine methyltransferase
要素hemK protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / structural genomics (構造ゲノミクス) / protein structure initiative / HEMK protein / hypothetical protein / PSI / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide chain release factor N5-glutamine methyltransferase / protein-(glutamine-N5) methyltransferase activity / protein-glutamine N-methyltransferase activity / primary metabolic process / メチル化 / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase HemK-like / Protein-(glutamine-N5) methyltransferase, release factor-specific / Release factor glutamine methyltransferase, N-terminal domain / PrmC N-terminal domain / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 ...Methyltransferase HemK-like / Protein-(glutamine-N5) methyltransferase, release factor-specific / Release factor glutamine methyltransferase, N-terminal domain / PrmC N-terminal domain / Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン / S-アデノシルメチオニン / Release factor glutamine methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Agarwal, R. / Swaminathan, S. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: A novel mode of dimerization via formation of a glutamate anhydride crosslink in a protein crystal structure.
著者: Agarwal, R. / Burley, S.K. / Swaminathan, S.
履歴
登録2004年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年7月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hemK protein
B: hemK protein
C: hemK protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5949
ポリマ－94,9603
非ポリマー1,6346
水4,252236
1
A: hemK protein
C: hemK protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3966
ポリマ－63,3072
非ポリマー1,0894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: hemK protein
ヘテロ分子

B: hemK protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3966
ポリマ－63,3072
非ポリマー1,0894
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.025, 188.332, 207.684
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-97-

GLU

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要素

#1: タンパク質 hemK protein


分子量: 31653.404 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYV8
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 8000, Sodium acetate, Sodium Citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月16日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→33.09 Å / Num. all: 68970 / Num. obs: 63152 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.622 / % possible all: 90.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MARMADデータ削減
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→33.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 192461.58 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: The electron density suggests that monomers A and C form a dimer via glutamate anhydride, while Monomer B forms a similar dimer with its symmetry related molecule (see remark 350). The ...詳細: The electron density suggests that monomers A and C form a dimer via glutamate anhydride, while Monomer B forms a similar dimer with its symmetry related molecule (see remark 350). The glutamate residues (Glu 97 in all chains) involved in the dimerization are modelled accordingly.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 1934 3.1 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 63152 89.1 %-
all-65086 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.5014 Å2 / ksol: 0.34737 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.75 Å20 Å20 Å2
2--2.45 Å20 Å2
3---11.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6524 0 81 236 6841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 265 3.1 %
Rwork0.375 8171 -
obs--72.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SAM.PARAMSAM.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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