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万見
- PDB-1r6z: The Crystal Structure of the Argonaute2 PAZ domain (as a MBP fusion) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6z
タイトルThe Crystal Structure of the Argonaute2 PAZ domain (as a MBP fusion)
要素Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
キーワードGENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / deviant OB fold / RNAi (RNA干渉)
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / DNA damage response / 生体膜
類似検索 - 分子機能
paz domain / paz domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Beta Complex / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 ...paz domain / paz domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Beta Complex / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / NICKEL (II) ION / : / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Song, J.J. / Liu, J. / Tolia, N.H. / Schneiderman, J. / Smith, S.K. / Martienssen, R.A. / Hannon, G.J. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of the Argonaute2 PAZ domain reveals an RNA binding motif in RNAi effector complexes.
著者: Song, J.J. / Liu, J. / Tolia, N.H. / Schneiderman, J. / Smith, S.K. / Martienssen, R.A. / Hannon, G.J. / Joshua-Tor, L.
履歴
登録2003年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
A: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
Z: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,95615
ポリマ－169,4013
非ポリマー1,55512
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
P: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9855
ポリマ－56,4671
非ポリマー5184
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9855
ポリマ－56,4671
非ポリマー5184
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
Z: Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9855
ポリマ－56,4671
非ポリマー5184
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.811, 89.811, 380.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Chimera of Maltose-binding periplasmic protein and Argonaute 2 / Maltodextrin-binding protein / MMBP / CG7439-PB


分子量: 56466.988 Da / 分子数: 3
断片: MBP (residues 28-392) fused with Argonaute2 PAZ domain (residues 591-726)
由来タイプ: 組換発現
詳細: The construct is a fusion of E.coli MBP (residues 28-392) and D.melanogaster Argonaute2 PAZ domain (residues 591-726).
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
属: Escherichia, Drosophilaエスケリキア属 / 生物種: , / 株: , / 遺伝子: MALE, Argonaute 2 CG7439-PB / プラスミド: modified pMAL_c2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21RIL
参照: UniProt: P02928, GenBank: 23093413, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG2KMME, NiCl2, TrisHCl, NaF, meso-erythritol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 %(w/v)PEG2000 MME1reservoir
210 mM1reservoirNiCl2
35 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
4100 mM1reservoirNaF
530 mMmeso-erythritol1reservoir
6100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5
715 mg/mlprotein1drop
8100 mMTris-HCl1droppH8.0
9100 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 42457 / Num. obs: 41500 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 12.74
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.756 / Num. unique all: 3383 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 78.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 172206 / Rmerge(I) obs: 0.105
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / % possible obs: 78.9 % / Num. unique obs: 3383 / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 1.76

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ANF(no sugar, no waters)

1anf


解像度: 2.8→44.91 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: Rfree / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.281 1986 RANDOM
Rwork0.227 --
all-39344 -
obs-39344 -
原子変位パラメータBiso mean: 48.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11699 0 78 57 11834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0079
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.024
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 266 -
Rwork0.336 --
obs-4842 72.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.801 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 39394 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.2809 / Rfactor Rwork: 0.2268
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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