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万見
- PDB-1r4m: APPBP1-UBA3-NEDD8, an E1-ubiquitin-like protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r4m
タイトルAPPBP1-UBA3-NEDD8, an E1-ubiquitin-like protein complex
要素
  • Ubiquitin-like protein NEDD8
  • amyloid beta precursor protein-binding protein 1
  • ubiquitin-activating enzyme E1C
キーワードCELL CYCLE (細胞周期)
機能・相同性
機能・相同性情報


E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis ...E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / protein modification process / protein localization / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / UCH proteinases / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein heterodimerization activity / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein-containing complex / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NEDD8-activating enzyme E1, catalytic subunit / NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit APP-BP1 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Nedd8-like ubiquitin / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site ...NEDD8-activating enzyme E1, catalytic subunit / NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit APP-BP1 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Nedd8-like ubiquitin / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Arc Repressor Mutant, subunit A / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD8-activating enzyme E1 regulatory subunit / NEDD8 / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Walden, H. / Podgorski, M.S. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: The structure of the APPBP1-UBA3-NEDD8-ATP complex reveals the basis for selective ubiquitin-like protein activation by an E1.
著者: Walden, H. / Podgorski, M.S. / Huang, D.T. / Miller, D.W. / Howard, R.J. / Minor, D.L. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
履歴
登録2003年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE The residues 600-608, 700-706, 800-802 and 900-917 of the chains B,D,F,H were modelled ...SEQUENCE The residues 600-608, 700-706, 800-802 and 900-917 of the chains B,D,F,H were modelled originally as alanines due to poor electron density. The residue names were assigned arbitrarily and the connectivity is unclear.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
B: ubiquitin-activating enzyme E1C
I: Ubiquitin-like protein NEDD8
C: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
D: ubiquitin-activating enzyme E1C
J: Ubiquitin-like protein NEDD8
E: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
F: ubiquitin-activating enzyme E1C
K: Ubiquitin-like protein NEDD8
G: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
H: ubiquitin-activating enzyme E1C
L: Ubiquitin-like protein NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)467,45316
ポリマ－467,19112
非ポリマー2624
水0
1
A: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
B: ubiquitin-activating enzyme E1C
I: Ubiquitin-like protein NEDD8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,7983
ポリマ－116,7983
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10210 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area41170 Å2
手法PISA
2
C: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
D: ubiquitin-activating enzyme E1C
J: Ubiquitin-like protein NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,8634
ポリマ－116,7983
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10380 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area41110 Å2
手法PISA
3
E: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
F: ubiquitin-activating enzyme E1C
K: Ubiquitin-like protein NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,8634
ポリマ－116,7983
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10240 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area41160 Å2
手法PISA
4
G: amyloid beta precursor protein-binding protein 1
H: ubiquitin-activating enzyme E1C
L: Ubiquitin-like protein NEDD8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,9295
ポリマ－116,7983
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10400 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area41120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.400, 198.900, 209.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
amyloid beta precursor protein-binding protein 1 / APPBP1


分子量: 59829.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13564
#2: タンパク質
ubiquitin-activating enzyme E1C / UBA3


分子量: 48394.219 Da / 分子数: 4 / Mutation: C216A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TBC4
#3: タンパク質
Ubiquitin-like protein NEDD8 / NEDD8


分子量: 8573.978 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15843
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG10K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110.5-10.7 %PEG100001reservoir
20.1 MTris1reservoir
30.4 M1reservoirNaCl
410 %PEG4001reservoir
55 mMdithiothreitol1reservoirpH8.0-8.5
650 mMTris1drop
7150 mM1dropNaCl
85 mM1dropMgCl2
95 mMATP1drop
105 mMdithiothreitol1droppH7.6
1115-30 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 113653 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 24.6 % / Biso Wilson estimate: 84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.596 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. obs: 113171 / Num. measured all: 2787084
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NGV

1ngv
PDB 未公開エントリ


解像度: 3→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 5677 -RANDOM
Rwork0.24 ---
all0.279 113714 --
obs0.262 113171 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 80 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.51 Å20 Å20 Å2
2--22.367 Å20 Å2
3----8.857 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31616 0 4 0 31620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.35

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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