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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1quu | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF TWO CENTRAL SPECTRIN-LIKE REPEATS FROM ALPHA-ACTININ | ||||||
要素 | HUMAN SKELETAL MUSCLE ALPHA-ACTININ 2 | ||||||
キーワード | CONTRACTILE PROTEIN / TRIPLE-HELIX COILED COIL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / LIM domain binding ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cation channel activity / negative regulation of protein localization to cell surface / LIM domain binding / postsynaptic actin cytoskeleton / microspike assembly / positive regulation of potassium ion transport / muscle cell development / focal adhesion assembly / Striated Muscle Contraction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / Nephrin family interactions / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cortical actin cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / pseudopodium / negative regulation of potassium ion transport / Long-term potentiation / postsynaptic density, intracellular component / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cytoskeletal protein binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of membrane potential / platelet alpha granule lumen / nuclear receptor coactivator activity / filopodium / protein localization to plasma membrane / cell projection / actin filament / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / cell junction / Platelet degranulation / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / dendritic spine / cytoskeleton / cell adhesion / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Djinovic-Carugo, K. / Young, P. / Gautel, M. / Saraste, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999 タイトル: Structure of the alpha-actinin rod: molecular basis for cross-linking of actin filaments. 著者: Djinovic-Carugo, K. / Young, P. / Gautel, M. / Saraste, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1quu.cif.gz | 66.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1quu.ent.gz | 49.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1quu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1quu_validation.pdf.gz | 364.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1quu_full_validation.pdf.gz | 376.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1quu_validation.xml.gz | 7.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1quu_validation.cif.gz | 11.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qu/1quu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qu/1quu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29283.828 Da / 分子数: 1 断片: SPECTRIN-LIKE REPEATS 2 AND 3 - AMINO ACIDS 391 TO 637 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: SKELETAL MUSCLE / プラスミド: PET 8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35609 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 26% PEG 400 (FLUKA), 100 MM MGSO4, 100 MM HEPES OR TRIS-HCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947 |
検出器 | タイプ: OFF-LINE SCANNER / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.947 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→25 Å / Num. all: 21275 / Num. obs: 21275 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 48.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 15.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / % possible all: 89.8 |
反射 | *PLUS |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 89.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.5→25 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 57.2 Å2 |