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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1qqv | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE HEADPIECE DOMAIN OF CHICKEN VILLIN | ||||||
要素 | VILLIN HEADPIECE DOMAINVillin-1 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / F-ACTIN BINDING DOMAIN / SALT-BRIDGE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping ...regulation of actin nucleation / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / lysophosphatidic acid binding / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell migration / actin filament bundle / 微絨毛 / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / regulation of cell shape / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | 溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING | ||||||
Model type details | minimized average | ||||||
データ登録者 | Vardar, D. / Buckley, D.A. / Frank, B.S. / McKnight, C.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: NMR structure of an F-actin-binding "headpiece" motif from villin. 著者: Vardar, D. / Buckley, D.A. / Frank, B.S. / McKnight, C.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1qqv.cif.gz | 32.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1qqv.ent.gz | 22.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1qqv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qq/1qqv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qq/1qqv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7611.663 Da / 分子数: 1 / 断片: HP67 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02640 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: The coordinates are the average of the 10 lowest energy structures of the 31 calculated. |
-試料調製
詳細 |
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試料状態 |
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結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: DISTANCE GEOMETRY SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1 詳細: THIS MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE BASED ON A TOTAL OF 1219 DISTANCE RESTRAINTS, 1201 ARE NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 18 ARE FROM HYDROGEN BONDS. THERE ARE 61 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS. | |||||||||
代表構造 | 選択基準: minimized average structure | |||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: no NOE violation > 0.3, no angle violations greater than 5 degrees 計算したコンフォーマーの数: 31 / 登録したコンフォーマーの数: 1 |