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- PDB-1nnk: X-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nnk
タイトルX-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in complex with (S)-ATPA at 1.85 A resolution. Crystallization with zinc ions.
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ionotropic glutamate receptor GluR2 / ligand-binding core / agonist complex (アゴニスト)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / establishment of protein localization / receptor internalization / terminal bouton / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / シナプス小胞 / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / 成長円錐 / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(5-TERT-BUTYL-3-OXIDOISOXAZOL-4-YL)-L-ALANINATE / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lunn, M.-L. / Hogner, A. / Stensbol, T.B. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2003
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ligand-Binding Core of GluR2 in Complex with the Agonist (S)-ATPA: Implications for Receptor Subunit Selectivity.
著者: Lunn, M.L. / Hogner, A. / Stensbol, T.B. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for AMPA receptor activation and ligand selectivity: Crystal structures of five agonist complexes with the GluR2 ligand binding core.
著者: Hogner, A. / Kastrup, J.S. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M.L. / Egebjerg, J. / Larsen, I. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: Crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct.
著者: Chen, G.Q. / Sun, R. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2003年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). NOTE THAT COORDINATES FOR ONE DIMER OF THE TETRAMERIC MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN IN REMARK 350.
Remark 999SEQUENCE Native GluR2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand- ...SEQUENCE Native GluR2 is a membrane protein. The protein crystallized is the extracellular ligand-binding core of GluR2. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker (residues 115-116). Therefore, the sequence matches discontinuously with the reference database (413-527, 653-796). The two first residues of the sequence (Gly-2, Ala-1) are cloning artifacts and were not located in the electron density map.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6155
ポリマ－29,2221
非ポリマー3944
水3,225179
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,23010
ポリマ－58,4432
非ポリマー7878
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area22860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.258, 111.229, 46.643
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a tetramer composed of dimers-of-dimers. Only the dimer is observed in the crystal. The dimer may be generated by applying the following to chain A: TRANSFORM FRACTIONAL - -1.00000 0.00000 0.00000 - 0.00000 -1.00000 0.00000 - 0.00000 0.00000 1.00000 - 2.00000 0.00000 0.00000

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GLUR-2 / GLUR-B / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC AMPA 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 1 / 断片: GluR2-flop ligand-binding core (S1S2J) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET30B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-CE2 / 3-(5-TERT-BUTYL-3-OXIDOISOXAZOL-4-YL)-L-ALANINATE / (S)-ATPA / (S)-2-AMINO-3-(3-HYDROXY-5-TERT-BUTYL-ISOXAZOL-4-YL)PROPIONIC ACID


分子量: 227.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: zinc acetate, cacodylate, PEG8000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
21.4 mg/mlGluR2-S1S2J1drop
30.1 Mzinc acetate1reservoir
40.1 Mcacodylate1reservoirpH5.5
520 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0835 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月14日
放射モノクロメーター: NULL. / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0835 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→20 Å / Num. all: 23016 / Num. obs: 23016 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1996 / % possible all: 82.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.1 % / Rmerge(I) obs: 0.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: GluR2:(S)-thio-ATPA complex (Lunn et al., to be published).

解像度: 1.85→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high rms absF: 1449707.81 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The first three N-terminal residues and the last two C-terminal residues were not located in the electron density map.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 682 3 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all-22974 --
obs-22974 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.7733 Å2 / ksol: 0.418009 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20.34 Å2-0.29 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2018 0 19 179 2216
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.891.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.372.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 100 2.9 %
Rwork0.265 3300 -
obs-3400 83.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 2.7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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