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- PDB-1mqd: X-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mqd
タイトルX-ray structure of the GluR2 ligand-binding core (S1S2J) in complex with (S)-Des-Me-AMPA at 1.46 A resolution. Crystallization in the presence of lithium sulfate.
要素Glutamate receptor subunit 2グルタミン酸受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Ionotropic glutamate receptor GluR2 / ligand-binding core / agonist complex. (アゴニスト)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / cytoskeletal protein binding / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Kasper, C. / Lunn, M.-L. / Liljefors, T. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2002
タイトル: GluR2 ligand-binding core complexes: Importance of the isoxazolol moiety and 5-substituent for the binding mode of AMPA-type agonists.
著者: Kasper, C. / Lunn, M.L. / Liljefors, T. / Gouaux, E. / Egebjerg, J. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for AMPA receptor activation and ligand selectivity: Crystal structures of five agonist complexes with the GluR2 ligand binding core.
著者: Hogner, A. / Kastrup, J. / Jin, R. / Liljefors, T. / Mayer, M. / Egebjerg, J. / Larsen, I. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: Crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Probing the ligand binding domain of the GluR2 receptor by proteolysis and deletion mutagenesis defines domain boundaries and yields a crystallizable construct.
著者: Chen, G.Q. / Sun, Y. / Jin, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2002年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor subunit 2
B: Glutamate receptor subunit 2
C: Glutamate receptor subunit 2
D: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,37912
ポリマ－116,3104
非ポリマー1,0698
水47,3072626
1
A: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8768
ポリマ－58,1552
非ポリマー7216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
2
B: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6926
ポリマ－58,1552
非ポリマー5364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
3
C: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

C: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4994
ポリマ－58,1552
非ポリマー3442
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
4
D: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子

D: Glutamate receptor subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6926
ポリマ－58,1552
非ポリマー5364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.445, 47.505, 123.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.70, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-4442-

HOH

21C-3641-

HOH

31D-4660-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. The dimer of chain A can be generated by -x, y, -z, shift 1 0 0. The dimer of chain B can be generated by -x, y, -z, shift 0 0 0. The dimer of chain C can be generated by -x, y, -z, shift -1 0 -1. The dimer of chain D can be generated by -x, y, -z, shift 0 0 -1.

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor subunit 2 / グルタミン酸受容体 / GluR-2


分子量: 29077.553 Da / 分子数: 4 / 断片: GluR2-flop ligand-binding core (S1S2J) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Tetherd dimer linked by GLY 115 and THR 116 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET30B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-SHI / (S)-2-AMINO-3-(3-HYDROXY-ISOXAZOL-4-YL)PROPIONIC ACID / (S)-DES-ME-AMPA / (S)-Des-Me-AMPA


分子量: 172.139 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8N2O4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2626 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 20% PEG 8000, 0.1M lithium sulfate, 0.1M cacodylate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 mg/mlprotein1drop
23 mM(S)-Des-Me-AMPA1drop
310 mMHEPES1droppH7.4
420 mM1dropNaCl
51 mMEDTA1drop
60.1 M1reservoirLi2SO4
720 %PEG80001reservoir
80.1 Mcacodylate1reservoirpH5.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8499 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8499 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→20 Å / Num. all: 191888 / Num. obs: 191888 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.46→1.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 12223 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M5B

1m5b


解像度: 1.46→19.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1705947 / Data cutoff high rms absF: 1705947 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The first three N-terminal residues and the last two C-terminal residues were not located in the electron density map. The side chains of the following residues are not fully defined: Lys A1, ...詳細: The first three N-terminal residues and the last two C-terminal residues were not located in the electron density map. The side chains of the following residues are not fully defined: Lys A1, Lys A18, Lys A66, Lys A104, Lys A126, Glu A129, Glu A142, Arg A146, Lys A180, Lys A246, Lys B1, Lys B18, Glu B21, Glu B24, Ala B63, Asp B64, Lys B66, Glu B119, Lys B126, Glu B142, Lys B255, Lys C1, Lys C47, Arg C61, Asp C64, Lys C66, Lys C126, Glu C129, Glu C142, Arg C146, Lys C148, Arg C180, Lys C246, Lys C255, Lys D1, Lys D18, Met D22, Lys D47, Lys D49, Ala D63, Lys D66, Lys D126, Glu D142
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 3852 2 %RANDOM
Rwork0.18 ---
all-191888 --
obs-191888 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.86 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.75 Å2-1.69 Å2-0.07 Å2
2--0 Å21.38 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→19.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8076 0 69 2626 10771
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 1.46→1.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 609 2.1 %
Rwork0.262 28754 -
obs-29363 90.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3DAM_GOL_SO4.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 2 % / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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