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万見
- PDB-1n8e: Fragment Double-D from Human Fibrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n8e
タイトルFragment Double-D from Human Fibrin
要素
  • Fibrin alpha/alpha-E chain
  • Fibrin beta chain
  • Fibrin gamma chain
キーワードBLOOD CLOTTING (凝固・線溶系) / Cross-linked fibrin / D:D interfaces / crystal packing (結晶構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / Α顆粒 / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / MyD88 deficiency (TLR2/4) ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / Α顆粒 / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extracellular matrix structural constituent / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein secretion / protein polymerization / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of vasoconstriction / cell adhesion molecule binding / fibrinolysis / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / 血小板 / response to calcium ion / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / extracellular vesicle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / 細胞皮質 / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / protein-containing complex assembly / collagen-containing extracellular matrix / 獲得免疫系 / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / external side of plasma membrane / 小胞体 / signaling receptor binding / 自然免疫系 / シナプス / structural molecule activity / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 ...Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yang, Z. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The Crystal Structure of Fragment Double-D from Cross-Linked Lamprey Fibrin Reveals Isopeptide Linkages across an Unexpected D-D Interface
著者: Yang, Z. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Fragment Double-D from Human Fibrin with Two Different Bound Ligands
著者: Everse, S.J. / Spraggon, G. / Veerapandian, L. / Riley, M. / Doolittle, R.F.
履歴
登録2002年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrin alpha/alpha-E chain
B: Fibrin beta chain
C: Fibrin gamma chain
D: Fibrin alpha/alpha-E chain
E: Fibrin beta chain
F: Fibrin gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,8066
ポリマ－169,8066
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.000, 125.350, 312.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fibrin alpha/alpha-E chain / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10517.244 Da / 分子数: 2 / 断片: double-D alpha chain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Fibrinogen prepared from blood bank plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 Fibrin beta chain / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 37691.992 Da / 分子数: 2 / 断片: double-D beta chain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Fibrinogen prepared from blood bank plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 Fibrin gamma chain / PRO2061 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 36693.754 Da / 分子数: 2 / 断片: double-D gamma chain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Fibrinogen prepared from blood bank plasma / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02679

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.27 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG-3350, 50 mM Tris, 7.5 mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.0
35 mM1dropCaCl2
413.25 %PEG33501drop
510 mM1reservoirCaCl2
650 mMTris1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月2日
放射モノクロメーター: wiggler / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→30 Å / Num. all: 12247 / Num. obs: 10214 / % possible obs: 83.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.138
反射 シェル解像度: 4.5→4.6 Å / % possible all: 53.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 71273
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 53.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: fragment D of 1FZC

1fzc


解像度: 4.5→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The coordinates contain C-Alphas only.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.416 511 random
Rwork0.415 --
all0.415 10214 -
obs0.415 9703 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1352 0 0 0 1352
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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