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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mr0 | |||||||||
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タイトル | SOLUTION NMR STRUCTURE OF AGRP(87-120; C105A) | |||||||||
![]() | AGOUTI RELATED PROTEIN | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() long-day photoperiodism / type 1 melanocortin receptor binding / positive regulation of feeding behavior / adult feeding behavior / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Jackson, P.J. / Mcnulty, J.C. / Yang, Y.K. / Thompson, D.A. / Chai, B. / Gantz, I. / Barsh, G.S. / Millhauser, G.M. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Design, pharmacology, and NMR structure of a minimized cystine knot with agouti-related protein activity. 著者: Jackson, P.J. / McNulty, J.C. / Yang, Y.K. / Thompson, D.A. / Chai, B. / Gantz, I. / Barsh, G.S. / Millhauser, G.L. #1: ![]() タイトル: High Resolution NMR Structure of the Chemically-Synthesized Melanocortin Receptor Binding Domain of Agrp(87-132) of the Agouti-Related Protein. 著者: Mcnulty, J.C. / Thompson, D.A. / Bolin, K.A. / Wilken, J. / Barsh, G.S. / Millhauser, G.M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 391.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 340.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3912.590 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 87-120 / 変異: C105A / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PROTEIN IS NATURALLY FOUND IN HOMO SAPIENS. THE SYNTHETIC METHOD IS STANDARD SOLID-PHASE SYNTHESIS FOLLOWED BY AQUEOUS OXIDATIVE FOLDING. 参照: UniProt: O00253 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE NOESY, TOCSY AND DQF-COSY EXPERIMENTS WERE PERFORMED AT 800 MHZ; THE HX STUDY WAS CONDUCTED AT 500 MHZ. |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 |
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結晶化![]() | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | |||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: STRUCTURE CALCULATIONS WERE ASSISTED WITH AUTOMATED ASSIGNMENT. FINAL STRUCTURES WERE CALCULATED USING 602 NOE-BASED UPPER LIMIT RESTRAINTS AND 23 ALPHA-TO- AMIDE 3-BOND J-COUPLING CONSTANTS. | ||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest target function | ||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 40 |