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- PDB-1mat: STRUCTURE OF THE COBALT-DEPENDENT METHIONINE AMINOPEPTIDASE FROM ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mat
タイトルSTRUCTURE OF THE COBALT-DEPENDENT METHIONINE AMINOPEPTIDASE FROM ESCHERICHIA COLI: A NEW TYPE OF PROTEOLYTIC ENZYME
要素METHIONYL AMINOPEPTIDASEメチオニルアミノペプチダーゼ
キーワードHYDROLASE(ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / initiator methionyl aminopeptidase activity / メチオニルアミノペプチダーゼ / metalloaminopeptidase activity / ferrous iron binding / タンパク質分解 / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Methionine aminopeptidase subfamily 1 signature. / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 1 / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / メチオニルアミノペプチダーゼ / メチオニルアミノペプチダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Roderick, S.L. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structure of the cobalt-dependent methionine aminopeptidase from Escherichia coli: a new type of proteolytic enzyme.
著者: Roderick, S.L. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Crystallization of Methionine Aminopeptidase from Escherichia Coli
著者: Roderick, S.L. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1987
タイトル: Processing of the Initiation Methionine from Proteins: Properties of the Escherichia Coli Methionine Aminopeptidase and its Gene Structure
著者: Ben-Bassat, A. / Bauer, K. / Chang, S.-Y. / Myambo, K. / Boosman, A. / Chang, S.
履歴
登録1992年12月2日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ...SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 2, 3, AND 4 OF 1A AND 1B ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHIONYL AMINOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4893
ポリマ－29,3711
非ポリマー1182
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.000, 61.700, 54.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 181
2: FOLLOWING RESIDUES TRUNCATED TO ALA: GLU 12, LYS 13, LYS 117, GLU 123, VAL 194, LEU 195, AND LYS 218.
3: RESIDUE LEU 88 TRUNCATED TO GLY.
4: FOLLOWING RESIDUES TRUNCATED TO GAMMA CARBON: GLU 9, ARG 93, LYS 86, LEU 87, LYS 89, THR 119, GLU 167, LYS 211, LYS 226, ARG 228, AND GLU 264.
5: FOLLOWING RESIDUES TRUNCATED TO DELTA CARBON: ARG 19, LYS 155, ARG 189, AND LYS 196.
6: RESIDUE LYS 252 TRUNCATED TO EPSILON CARBON.
7: FOLLOWING RESIDUES TRUNCATED TO VAL: ILE 49, ILE 120, AND ILE 144.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.333795, 0.741892, 0.581532), (0.657432, -0.62533, 0.420413), (0.675552, 0.241987, -0.696475)
ベクター: -63.26726, 52.73847, 76.57813)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR PORTIONS OF THE CHAIN WHEN APPLIED TO OTHER PORTIONS OF THE CHAIN AS FOLLOWS: APPLYING MTRIX TO YIELDS ----------------- ----------------- THR 119 - MET 139 ILE 11 - TYR 31 VAL 140 - ILE 144 VAL 32 - VAL 36 ASN 145 - ALA 159 SER 37 - ASN 51 GLY 198 - ASN 208 GLY 91 - ILE 101 LEU 230 - THR 241 PHE 105 - GLY 116

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要素

#1: タンパク質 METHIONYL AMINOPEPTIDASE / メチオニルアミノペプチダーゼ


分子量: 29370.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07906, UniProt: P0AE18*PLUS, メチオニルアミノペプチダーゼ
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.27 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
142 mg/mlprotein1drop
225 Msodium cacodylate1drop
325 mM1dropK2SO4
4100 mM1dropNaCl
51 mM1dropCoCl2
614 %(w/v)PEG40001drop
70.5 %(w/v)octyl beta-glucoside1drop
823-35 %PEG40001reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 8054 / % possible obs: 93 % / Rmerge(I) obs: 0.035

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解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.182 / 最高解像度: 2.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1965 0 2 15 1982
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 52 Å / Num. reflection obs: 8387 / Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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