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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1khh | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Guanidinoacetate Methyltransferase from Rat Liver: A Template Structure of Protein Arginine Methyltransferase | ||||||
要素 | Guanidinoacetate methyltransferaseグアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / creatine biosynthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Creatine metabolism / グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis ...Creatine metabolism / グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ / guanidinoacetate N-methyltransferase activity / creatine biosynthetic process / embryonic liver development / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / regulation of multicellular organism growth / animal organ morphogenesis / メチル化 / 精子形成 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Takusagawa, F. / Komoto, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Crystal structure of guanidinoacetate methyltransferase from rat liver: a model structure of protein arginine methyltransferase. 著者: Komoto, J. / Huang, Y. / Takata, Y. / Yamada, T. / Konishi, K. / Ogawa, H. / Gomi, T. / Fujioka, M. / Takusagawa, F. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE TRUNCATED ENZYME FORMS A HOMODIMER. | ||||||
Remark 999 | SEQUENCE According to the authors, the correct amino acid residue is Val (GTG) at position 119. ...SEQUENCE According to the authors, the correct amino acid residue is Val (GTG) at position 119. Therefore, the sequence in the PDB file is the updated and correct one. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1khh.cif.gz | 93.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1khh.ent.gz | 70.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1khh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/1khh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kh/1khh | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a monomer. However, the N-terminal truncated enzyme forms a homodimer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22557.988 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal truncation / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: liver肝臓 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P10868, グアニジノ酢酸-N-メチルトランスフェラーゼ #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月1日 / 詳細: Confocal optics |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→34.5 Å / Num. all: 109295 / Num. obs: 109295 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 11.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 1332 / Rsym value: 0.139 / % possible all: 83.4 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 15472 / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 109295 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The structure was solved by SIR using Gd-derivative. Residues 38-42 are disordered.
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.03 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / Num. reflection Rfree: 1481 / Rfactor obs: 0.214 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.376 / Rfactor Rwork: 0.288 / Rfactor obs: 0.288 |