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- PDB-1kdg: Crystal structure of the flavin domain of cellobiose dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kdg
タイトルCrystal structure of the flavin domain of cellobiose dehydrogenase
要素cellobiose dehydrogenaseセロビオースデヒドロゲナーゼ (受容体)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / GMC oxidoreductase / PHBH fold / alpha/beta structure / Rossmann fold (ロスマンフォールド) / 6-hydroxylated FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


セロビオースデヒドロゲナーゼ (受容体) / cellobiose dehydrogenase (acceptor) activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / cellulose catabolic process / flavin adenine dinucleotide binding / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DOMON domain / Possible catecholamine-binding domain present in a variety of eukaryotic proteins. / Cellobiose dehydrogenase, cytochrome domain / Cytochrome domain of cellobiose dehydrogenase / Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / GMC oxidoreductases signature 2. / NAD(P)-binding Rossmann-like domain / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal ...DOMON domain / Possible catecholamine-binding domain present in a variety of eukaryotic proteins. / Cellobiose dehydrogenase, cytochrome domain / Cytochrome domain of cellobiose dehydrogenase / Cholesterol Oxidase; domain 2 / Cholesterol Oxidase; domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / GMC oxidoreductases signature 2. / NAD(P)-binding Rossmann-like domain / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 2-(ETHYLMERCURI-THIO)-BENZOIC ACID / : / alpha-D-mannopyranose / セロビオースデヒドロゲナーゼ (受容体)
類似検索 - 構成要素
生物種Phanerochaete chrysosporium (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Hallberg, B.M. / Henriksson, G. / Pettersson, G. / Divne, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Flavoprotein Domain of the Extracellular Flavocytochrome Cellobiose Dehydrogenase
著者: Hallberg, B.M. / Henriksson, G. / Pettersson, G. / Divne, C.
履歴
登録2001年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32012年5月9日Group: Structure summary
改定 1.42018年3月7日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cellobiose dehydrogenase
B: cellobiose dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,61924
ポリマ－116,0012
非ポリマー5,61822
水20,1771120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7650 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area36510 Å2
手法PISA
2
A: cellobiose dehydrogenase
B: cellobiose dehydrogenase
ヘテロ分子

A: cellobiose dehydrogenase
B: cellobiose dehydrogenase
ヘテロ分子

A: cellobiose dehydrogenase
B: cellobiose dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)364,85772
ポリマ－348,0036
非ポリマー16,85466
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area30560 Å2
ΔGint-887 kcal/mol
Surface area104140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.075, 185.075, 81.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Cell settingrhombohedral
Space group name H-MH3
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A MONOMERIC FLAVOCYTOCHROME CONSISTING OF A B-TYPE CYTOCHROME DOMAIN LINKED TO A FLAVODEHYDROGENASE DOMAIN

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 cellobiose dehydrogenase / セロビオースデヒドロゲナーゼ (受容体) / E.C.1.1.3.25, E.C.1.1.5.1 / CDH / CELLOBIOSE-QUINONE OXIDOREDUCTASE /


分子量: 58000.473 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal flavoprotein domain / 由来タイプ: 天然 / 詳細: secreted / 由来: (天然) Phanerochaete chrysosporium (菌類) / 株: K3
参照: UniProt: Q01738, セロビオースデヒドロゲナーゼ (受容体)

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糖 , 2種, 9分子

#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / α-D-マンノピラノ-ス / マンノース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 1133分子

#4: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION / 水銀


分子量: 200.590 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#5: 化合物 ChemComp-6FA / 6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 6-OH-FAD


分子量: 801.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O16P2
#6: 化合物 ChemComp-EMT / 2-(ETHYLMERCURI-THIO)-BENZOIC ACID / 2-[エチルメルクリオ(II)チオ]安息香酸


分子量: 382.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10HgO2S
#7: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: AMMONIUM SULFATE, DIOXANE, MES, MERTHIOLATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 288K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12 mg/mlprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
310 %(v/v)dioxane1reservoir
4100 mMMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.996 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月17日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→25 Å / Num. all: 165042 / Num. obs: 165042 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 385729 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
MLPHARE位相決定
REFMAC5精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→23 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 2459 1.5 %random
Rwork0.133 ---
all0.135 165023 --
obs0.135 165023 99.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8166 0 243 1120 9529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Rfactor Rfree error: 0.036
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 199 -
Rwork0.202 --
obs-12146 99.2 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 23 Å / Num. reflection obs: 162564 / Rfactor Rwork: 0.134
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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