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- PDB-1k4s: HUMAN DNA TOPOISOMERASE I IN COVALENT COMPLEX WITH A 22 BASE PAIR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4s
タイトルHUMAN DNA TOPOISOMERASE I IN COVALENT COMPLEX WITH A 22 BASE PAIR DNA DUPLEX
要素
  • 5'-D(*(SPT)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*T)-3'
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*(5IU)P*(5IU))-3'
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*CP*AP*AP*AP*GP*(IDO)UP*CP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*T)-3'
  • DNA topoisomerase IDNAトポイソメラーゼ
キーワードISOMERASE/DNA / Complex (ISOMERASE-DNA) / DNA (デオキシリボ核酸) / Topoisomerase I (TOP1) / ISOMERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNAトポイソメラーゼ / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / プログラム細胞死 / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus / chromosome segregation ...DNAトポイソメラーゼ / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / embryonic cleavage / プログラム細胞死 / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / male germ cell nucleus / chromosome segregation / デオキシリボ核酸 / P-body / circadian regulation of gene expression / 核小体 / 概日リズム / 染色体 / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / perikaryon / peptidyl-serine phosphorylation / DNA複製 / クロマチンリモデリング / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / リン酸化 / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / 核小体 / DNA binding / RNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / Topoisomerase (Topo) IB-type catalytic domain profile. / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / DNA topoisomerase I, active site / Topoisomerase (Topo) IB-type active site signature. / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Staker, B.L. / Hjerrild, K. / Feese, M.D. / Behnke, C.A. / Burgin Jr., A.B. / Stewart, L.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: The mechanism of topoisomerase I poisoning by a camptothecin analog
著者: Staker, B.L. / Hjerrild, K. / Feese, M.D. / Behnke, C.A. / Burgin Jr., A.B. / Stewart, L.J.
履歴
登録2001年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*(5IU)P*(5IU))-3'
C: 5'-D(*(SPT)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*T)-3'
D: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*CP*AP*AP*AP*GP*(IDO)UP*CP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*T)-3'
A: DNA topoisomerase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3934
ポリマ－85,3934
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.235, 73.235, 186.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*(5IU)P*(5IU))-3'


分子量: 3284.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*(SPT)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*(5IU)P*T)-3'


分子量: 4138.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*CP*AP*AP*AP*GP*(IDO)UP*CP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*(IDO)UP*T)-3'


分子量: 7721.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: タンパク質 DNA topoisomerase I / DNAトポイソメラーゼ


分子量: 70248.023 Da / 分子数: 1
Fragment: Core Domain and C-Terminal Domain, Residues 174-765
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11387, DNAトポイソメラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.17 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, Tris-HCl, Na/K Phosphate, KCl, DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2Tris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン11
3Na/K Phosphate11
4KCl11
5DTT11
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 %(w/v)PEG80001reservoir
2100 mM1reservoirpH8.0
3100 mMsodium potassium phosphate1reservoirpH6.2
4100 mM1reservoirKCl
510 mMdithiothreitol1reservoir
60.1 mMsuicide duplex substrate1drop
74 mg/mltopo701drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 18471 / Num. obs: 18471 / % possible obs: 85.9 % / Rsym value: 0.13
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Rsym value: 0.13 / % possible all: 69.5
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 17874 / Rmerge(I) obs: 0.13

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNX精密化
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A36

1a36


解像度: 3.2→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2223 1561 -Rfree reflections selected to maintain twin pairs in same set.
Rwork0.2166 ---
all-17874 --
obs-17874 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3966 877 15 0 4858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0088
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.361
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.158
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.352
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.284 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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