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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k2m | |||||||||
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タイトル | Solution Structure of the FHA2 Domain of Rad53 Complexed with a Phosphotyrosyl Peptide Derived from Rad9 | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / FHA domain / Rad53 (CHEK2) / Rad9 / Phosphotyrosine (チロシン) / phosphoprotein | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / meiotic recombination checkpoint signaling / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of phosphorylation / dual-specificity kinase ...negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / G2/M DNA damage checkpoint / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / meiotic recombination checkpoint signaling / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of phosphorylation / dual-specificity kinase / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / DNA replication origin binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / enzyme activator activity / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / nucleotide-excision repair / protein localization / double-strand break repair / histone binding / double-stranded DNA binding / protein tyrosine kinase activity / regulation of cell cycle / protein kinase activity / リン酸化 / protein serine kinase activity / DNA修復 / protein serine/threonine kinase activity / クロマチン / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | |||||||||
データ登録者 | Byeon, I.-J.L. / Yongkiettrakul, S. / Tsai, M.-D. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: Solution structure of the yeast Rad53 FHA2 complexed with a phosphothreonine peptide pTXXL: comparison with the structures of FHA2-pYXL and FHA1-pTXXD complexes. 著者: Byeon, I.J. / Yongkiettrakul, S. / Tsai, M.D. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000 タイトル: II. Structure and Specificity of the Interaction between the FHA2 Domain of Rad53 and Phosphotyrosyl Peptides. 著者: Wang, P. / Byeon, I.J. / Liao, H. / Beebe, K.D. / Yongkiettrakul, S. / Pei, D. / Tsai, M.D. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Structure and Function of a New Phosphopeptide-binding Domain Containing the FHA2 of Rad53. 著者: Liao, H. / Byeon, I.J. / Tsai, M.D. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1k2m.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1k2m.ent.gz | 957.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1k2m.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k2/1k2m ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k2/1k2m | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18148.758 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal FHA domain (FHA2) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: SPK1 or RAD53 / プラスミド: pGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P22216, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1009.947 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 826-832 / 由来タイプ: 合成 詳細: This phosphotyrosyl peptide was chemically synthesized. 参照: UniProt: P14737 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy. |
-試料調製
詳細 | 内容: 0.5 mM FHA2 U-15N,13C; 1mM phosphotyrosyl peptide of Rad9; 10 mM sodium phosphate (pH 6.5), 1 mM DTT, and 1 mM EDTA 溶媒系: 95% H2O/5% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 10 mM sodium phosphate(pH 6.5), 1 mM DTT, and 1 mM EDTA pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 800 MHz |
-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The complex structures are generated using a total of 3398 restraints, 3210 distance restraints, and 188 TOLOS-derived dihedral angle restraints. | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 22 |