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- PDB-1jk7: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TUMOR-PROMOTER OKADAIC ACID BOUND TO PRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jk7
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TUMOR-PROMOTER OKADAIC ACID BOUND TO PROTEIN PHOSPHATASE-1
要素SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNITSerine/threonine-specific protein kinase
キーワードHYDROLASE/TOXIN / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE-TOXIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / 微小管形成中心 / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process ...PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / 微小管形成中心 / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / 分裂溝 / blastocyst development / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of glial cell proliferation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / neuron differentiation / 動原体 / Separation of Sister Chromatids / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / Circadian Clock / presynapse / midbody / 精子形成 / mitochondrial outer membrane / 樹状突起スパイン / nuclear speck / 細胞周期 / 細胞分裂 / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / 核小体 / protein kinase binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / RNA binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-メルカプトエタノール / : / オカダ酸 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Maynes, J.T. / Bateman, K.S. / Cherney, M.M. / Das, A.K. / James, M.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the tumor-promoter okadaic acid bound to protein phosphatase-1.
著者: Maynes, J.T. / Bateman, K.S. / Cherney, M.M. / Das, A.K. / Luu, H.A. / Holmes, C.F. / James, M.N.
履歴
登録2001年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年8月16日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2768
ポリマ－37,0311
非ポリマー1,2457
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)99.180, 99.180, 62.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2058-

HOH

21A-2189-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / Serine/threonine-specific protein kinase / PP-1G


分子量: 37030.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PCW / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase

-
非ポリマー , 5種, 185分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-OKA / OKADAIC ACID / 9,10-DEEPITHIO-9,10-DIDEHYDROACANTHIFOLICIN / オカダ酸 / オカダ酸


分子量: 805.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H68O13 / コメント: 阻害剤, 毒素*YM
#5: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細The Okadaic Acid was obtained from DINOFLAGELLATE, PROROCENTRUM LIMA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: LITHIUM SULPHATE, PEG 400, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.4 mMprotein1drop
22 Mlithium sulfate1reservoir
3100 mMTris1reservoirpH8.0
42 %PEG4001reservoir
510 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 24439 / Num. obs: 24439 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.46 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.33 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 434544
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FJM

1fjm


解像度: 1.9→29.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2611346.14 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1417 5.8 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.199 24439 --
obs0.199 24439 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.6197 Å2 / ksol: 0.384153 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---1.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2373 0 69 172 2614
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.022.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 122 5.2 %
Rwork0.218 2216 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1DAM.PARAMDAM.TOP
X-RAY DIFFRACTION2BME.PARAMBME.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PROTEIN_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION5WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.022.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.243 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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