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- PDB-1iib: CRYSTAL STRUCTURE OF IIBCELLOBIOSE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iib
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF IIBCELLOBIOSE FROM ESCHERICHIA COLI
要素ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / PHOSPHOENOLPYRUVATE DEPENDENT PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM / IIB ENZYMES / CYSTEINE PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-N,N'-diacetylchitobiose phosphotransferase / protein-phosphocysteine-N,N'-diacetylchitobiose phosphotransferase system transporter activity / N,N'-diacetylchitobiose import / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / kinase activity / リン酸化 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, EIIB component, type 3 / PTS_EIIB type-3 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2/3 / PTS system IIB component-like superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIB subunit / Response regulator / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system N,N'-diacetylchitobiose-specific EIIB component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Van Montfort, R.L.M. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Reizer, J. / Saier, M.H. / Thunnissen, M.M.G.M. / Robillard, G.T. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The structure of an energy-coupling protein from bacteria, IIBcellobiose, reveals similarity to eukaryotic protein tyrosine phosphatases.
著者: van Montfort, R.L. / Pijning, T. / Kalk, K.H. / Reizer, J. / Saier Jr., M.H. / Thunnissen, M.M. / Robillard, G.T. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1996年12月23日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM
B: ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8472
ポリマ－22,8472
非ポリマー00
水2,306128
1
A: ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4231
ポリマ－11,4231
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4231
ポリマ－11,4231
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.791, 31.782, 60.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.995894, -0.002445, -0.090488), (-0.002788, -0.999989, -0.003668), (-0.090478, 0.003906, -0.995891)
ベクター: -30.023, 50.236, 92.781)

-
要素

#1: タンパク質 ENZYME IIB OF THE CELLOBIOSE-SPECIFIC PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM


分子量: 11423.449 Da / 分子数: 2 / 断片: ENZYME IIB / 変異: C10S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: CELA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli
発現宿主: Escherichia coli str. K12 substr. W3110 (大腸菌)
株 (発現宿主): W3110
参照: UniProt: P69795, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
解説: THE NATIVE DATASET USED WAS OBTAINED BY MERGING OF A 2.6 ANGSTROM IN HOUSE DATA SET WITH A 1.8 ANGSTROM X31 DATASET. THE STATISTICS OF THE X-31 DATASET ARE GIVEN ABOVE.
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.25 mg/mlprotein1drop
216-16.5 %(w/v)PEG40001drop
30.05 MBES/NaOH1drop
40.5 mM1dropNaN3
55 %(v/v)2-propanol1drop
60.5 %(w/v)benzamidine/HCl1drop
718-19 %PEG40001reservoir
85 %(v/v)2-propanol1reservoir
90.1 MBES/NaOH1reservoir
101 mM1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 16165 / % possible obs: 82.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.122 / % possible all: 74.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.122

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
BIOMOLデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→10 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 詳細: NCS-RESTRAINTS RELEASED AT 1.8 ANGSTROM RESOLUTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 -10 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 16419 87.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.9 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å / Luzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1550 0 0 128 1678
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.68
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_1996.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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