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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1i2h | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF PSD-ZIP45(HOMER1C/VESL-1L)CONSERVED HOMER 1 DOMAIN | ||||||
要素 | PSD-ZIP45(HOMER-1C/VESL-1L) | ||||||
キーワード | SIGNALING PROTEIN / ENABLED VASP HOMOLOGY 1 domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 G protein-coupled glutamate receptor binding / structural constituent of postsynapse / regulation of dendritic spine maintenance / regulation of store-operated calcium entry / Neurexins and neuroligins / regulation of calcium ion import / protein localization to synapse / neuron spine / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / costamere ...G protein-coupled glutamate receptor binding / structural constituent of postsynapse / regulation of dendritic spine maintenance / regulation of store-operated calcium entry / Neurexins and neuroligins / regulation of calcium ion import / protein localization to synapse / neuron spine / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / costamere / positive regulation of calcium ion transport / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / postsynaptic cytosol / behavioral response to cocaine / skeletal muscle contraction / skeletal muscle fiber development / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / dendritic shaft / protein tetramerization / response to nicotine / Z disc / response to calcium ion / 概日リズム / apical part of cell / scaffold protein binding / postsynapse / transmembrane transporter binding / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / molecular adaptor activity / neuron projection / 神経繊維 / signaling receptor binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / 樹状突起 / protein-containing complex binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Irie, K. / Nakatsu, T. / Mitsuoka, K. / Fujiyoshi, Y. / Kato, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Crystal Structure of the Homer 1 Family Conserved Region Reveals the Interaction Between the EVH1 Domain and Own Proline-rich Motif 著者: Irie, K. / Nakatsu, T. / Mitsuoka, K. / Miyazawa, A. / Sobue, K. / Hiroaki, Y. / Doi, T. / Fujiyoshi, Y. / Kato, H. #1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998 タイトル: Isolation of PSD-Zip45, a Novel Homer/vesl Family Protein Containing Leucine Zipper Motifs, from Rat Brain. 著者: Sun, J. / Tadokoro, S. / Imanaka, T. / Murakami, S.D. / Nakamura, M. / Kashiwada, K. / Ko, J. / Nishida, W. / Sobue, K. #2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999 タイトル: Involvement of unique leucine-zipper motif of PSD-Zip45 (Homer 1c/vesl-1L) in group 1 metabotropic glutamate receptor clustering. 著者: Tadokoro, S. / Tachibana, T. / Imanaka, T. / Nishida, W. / Sobue, K. | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). IT IS UNCLEAR WHETHER THE BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER OR DIMER. | ||||||
Remark 999 | SEQUENCE FIVE RESIDUES (GSPEF) INSERTED AT N-TERMINUS COME FROM PGEX-4T-1. The EcoRI and Xho I site ...SEQUENCE FIVE RESIDUES (GSPEF) INSERTED AT N-TERMINUS COME FROM PGEX-4T-1. The EcoRI and Xho I site of pGEX-4T-1 is used for cloning. The GST-fusion linker, GSPEF, is located after the thrombin cleavage site and before the EcoRI site. These fusion linker residues are numbered 996-1000. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1i2h.cif.gz | 43.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1i2h.ent.gz | 28.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1i2h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/1i2h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/1i2h | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18823.729 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL CONSERVED HOMER 1 REGION (CH1 DOMAIN) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: PSD-ZIP45 / 器官: BRAIN脳 / プラスミド: PGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z214 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.44 % | ||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: sodium citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1.02 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月1日 |
放射 | モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.02 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→200 Å / Num. all: 15030 / Num. obs: 14936 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 26.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 15 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.26 % / Rmerge(I) obs: 0.268 / % possible all: 96.7 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. measured all: 50784 / Rmerge(I) obs: 0.066 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.268 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1DDW 解像度: 1.8→19.09 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.09 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.885 Å /
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 19.09 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.224 / Rfactor obs: 0.195 / Rfactor Rfree: 0.218 / Rfactor Rwork: 0.195 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.24 |