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- PDB-1h2r: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF NI-FE HYDROGENASE FROM DESULFIVIBR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2r
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF NI-FE HYDROGENASE FROM DESULFIVIBRIO VULGARIS MIYAZAKI F IN THE REDUCED FORM AT 1.4 A RESOLUTION
要素(PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE / SULFUR-BRIDGING LIGAND / NI-FE HYDROGENASE / REDUCED ENZYME / ATOMIC CAP AT ACTIVE SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


シトクロムc3ヒドロゲナーゼ / cytochrome-c3 hydrogenase activity / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ペリプラズム / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / イレギュラー / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / NI-FE ACTIVE CENTER / 鉄・硫黄クラスター / Periplasmic [NiFe] hydrogenase large subunit / Periplasmic [NiFe] hydrogenase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / D-FOURIER / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Higuchi, Y. / Ogata, H.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Removal of the bridging ligand atom at the Ni-Fe active site of [NiFe] hydrogenase upon reduction with H2, as revealed by X-ray structure analysis at 1.4 A resolution.
著者: Higuchi, Y. / Ogata, H. / Miki, K. / Yasuoka, N. / Yagi, T.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1999
タイトル: Liberation of Hydrogen Sulfide During the Catalytic Action of Desulfoviborio Hydrogenase Under the Atmosphere of Hydrogen
著者: Higuchi, Y. / Yagi, T.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Unusual Ligand Structure in Ni-Fe Active Center and an Additional Mg Site in Hydrogenase Revealed by High Resolution X-Ray Structure Analysis
著者: Higuchi, Y. / Yagi, T. / Yasuoka, N.
履歴
登録1999年6月14日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE SMALL SUBUNIT)
L: PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE LARGE SUBUNIT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2447
ポリマ－87,9692
非ポリマー1,2755
水10,395577
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area25250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.440, 126.860, 66.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE ... , 2種, 2分子 SL

#1: タンパク質 PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE SMALL SUBUNIT) / HYDROGEN: FERRICYTOCHROME-C3 OXIDOREDUCTASE


分子量: 28789.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASMIC MEMBRANE / 生物種: Desulfovibrio vulgaris / 株: MIYAZAKI F
参照: UniProt: P21853, シトクロムc3ヒドロゲナーゼ
#2: タンパク質 PROTEIN (PERIPLASMIC [NIFE] HYDROGENASE LARGE SUBUNIT) / HYDROGEN: FERRICYTOCHROME-C3 OXIDOREDUCTASE


分子量: 59179.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Desulfovibrio vulgaris str. 'Miyazaki F' (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASMIC MEMBRANE / 生物種: Desulfovibrio vulgaris / 株: MIYAZAKI F
参照: UniProt: P21852, シトクロムc3ヒドロゲナーゼ

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非ポリマー , 5種, 582分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-NFE / NI-FE ACTIVE CENTER


分子量: 251.696 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2HFeNiO3S2
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 577 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 45% MPD, pH 7.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: microdialysis / 詳細: Higuchi, Y., (1987) J.Biol.Chem., 262, 2823.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
140 mg/mlprotein11
225 mMTris-HCl11
320 mM11NaCl
420 %(w/v)PEG12
520 %(w/v)sodium citrate12
640 %satammonium sulfate12
740 %(v/v)ethanol12
840 %(v/v)MPD12or 1M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.708
検出器検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.708 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→20 Å / Num. obs: 155198 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rsym value: 0.036
反射 シェル解像度: 1.4→1.46 Å / Rmerge(I) obs: 0.38 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 85.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 1453748
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.8 % / Rmerge(I) obs: 0.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
タンパク質モデル構築
MLPHARE(CCP4)位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: D-FOURIER
開始モデル: 1H2A

1h2a


解像度: 1.4→6 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 10200 7 %
Rwork0.218 --
obs0.218 145719 86 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6194 0 32 577 6803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.96
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.46 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 900 7 %
Rwork0.306 13676 -
obs--66 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.8 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.313 / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rwork: 0.306 / Rfactor obs: 0.306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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