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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gqp | |||||||||
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タイトル | APC10/DOC1 SUBUNIT OF S. cerevisiae | |||||||||
要素 | DOC1/APC10 | |||||||||
キーワード | CELL CYCLE (細胞周期) / APC10/DOC1 / APC/CYCLOSOME / UBIQUITINATION (ユビキチン) / E3 UBIQUITIN LIGASE (ユビキチンリガーゼ) / BETA SANDWICH / JELLY ROLL | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 後期促進複合体 / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K11-linked ubiquitination / enzyme regulator activity / regulation of mitotic cell cycle / chromatin organization / protein ubiquitination / 細胞周期 ...後期促進複合体 / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K11-linked ubiquitination / enzyme regulator activity / regulation of mitotic cell cycle / chromatin organization / protein ubiquitination / 細胞周期 / 細胞分裂 / ミトコンドリア 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Au, S.W.N. / Leng, X. / Harper, J.W.A.D.E. / Barford, D. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Implications for the Ubiquitination Reaction of the Anaphase-Promoting Complex from the Crystal Structure of the Doc1/Apc10 Subunit. 著者: Au, S.W.N. / Leng, X. / Harper, J.W.A.D.E. / Barford, D. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gqp.cif.gz | 90.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gqp.ent.gz | 68.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gqp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gq/1gqp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gq/1gqp | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.62659, -0.77929, 0.009866), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25627.854 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUE 63-283 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) プラスミド: PET28M / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P53068 #2: 化合物 | ChemComp-BR / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.87 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.6 詳細: 0.1M SODIUM ACETATE, 0.3M LITHIUM BROMIDE AND 2M SODIUM FORMATE, PH 4.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.92 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 27256 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 22.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.28 / % possible all: 99 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 310219 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.278 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→46.24 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1821783.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: RESIDUES C-TERMINAL OF 256 IN CHAINS A AND B ARE DISORDERED.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.9592 Å2 / ksol: 0.376842 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 34 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.24 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.13 Å / Total num. of bins used: 6 /
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2109 / Rfactor Rfree: 0.245 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å |