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- PDB-1g4b: CRYSTAL STRUCTURES OF THE HSLVU PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX REVEAL A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4b
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF THE HSLVU PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX REVEAL AN ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS MECHANISM
要素
  • ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
  • ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / HSLVU / PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX / CHAPERONE-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity ...HslU-HslV peptidase / 変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 7 Å
データ登録者Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the HslVU peptidase-ATPase complex reveal an ATP-dependent proteolysis mechanism.
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Purification and Characterization of the Heat Shock Proteins HslV and HslU that form a New ATP-Dependent Protease in Escherichia Coli
著者: Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Shin, D.H. / Rohrwild, M. / Kang, M.S. / Tanaka, K. / Goldberg, A.L. / Chung, C.H.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: The Structuers of HslU and the ATP-Dependent Protease HslU-HslV.
著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R.
履歴
登録2000年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
K: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
L: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
O: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
P: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,5858
ポリマ－274,5858
非ポリマー00
水0
1
E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
K: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
L: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
O: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
P: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV

E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
K: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
L: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
O: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
P: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV

E: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
K: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
L: ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
O: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
P: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)823,75624
ポリマ－823,75624
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)173.376, 173.376, 254.411
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質
ATP-DEPENDENT HSL PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU / HEAT SHOCK LOCUS HSLU ATPASE


分子量: 49659.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6H5
#2: タンパク質
ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV / HEAT SHOCK LOCUS HSLV PEPTIDASE


分子量: 18986.641 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7B8, EC: 3.4.99.-

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.39 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / 詳細: dADP-HslU-HslV, VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
127 mg/mlprotein1drop
20.1 MMES1reservoir
31.5 M1reservoirNaAc
420 mMTris-HCl1drop
55 mM1dropMgCl2
60.5 mMEDTA1drop
71 mMdithiothreitol1drop
810 %glycerol1drop

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 7 Å / 最低解像度: 80 Å / Num. obs: 6489 / % possible obs: 87 % / Rmerge(I) obs: 0.201

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 7→10 Å
詳細: There are approximately 200 close contacts present within the asymmetric unit and 300 close contacts among crystal symmetry related subunits. These contacts resulted from a standard rigid- ...詳細: There are approximately 200 close contacts present within the asymmetric unit and 300 close contacts among crystal symmetry related subunits. These contacts resulted from a standard rigid-body refinement during which contact penalty was not included. These contacts may imply domain motions with each subunit, which is yet to be resolved at higher resolutions. RIGID-BODY REFINEMENT ONLY WITH ONE BODY PER SUBUNIT. COORDINATES FROM TWINNED DATA RIGID-BODY REFINEMENT. TWINNING OPERATOR= -H,-K,L TWINNING FRACTION= .500. REFINEMENT RESOLUTION: 10 - 7 A. STARTING TWINNED R= 0.4447 TWINNED FREE_R= 0.4607. FINAL TWINNED R= 0.4008 TWINNED FREE_R= 0.4322. TARGET= TWIN_LSQ CYCLES= 1 STEPS= 20. NCS= NONE. INITIAL b-FACTOR CORRECTION: NONE. BULK SOLVENT: FALSE. THEORETICAL TOTAL NUMBER OF REFL. IN RESOL. RANGE: 4733 (100.0 % ). NUMBER OF UNOBSERVED REFLECTIONS (NO ENTRY OR |F|=0): 937 (19.8 % ). NUMBER OF REFLECTIONS REJECTED: 664 (14.0 % ). TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS USED: 3132 (66.2 % ). NUMBER OF REFLECTIONS IN WORKING SET: 2790 (58.9 % ). NUMBER OF REFLECTIONS IN TEST SET: 342 (7.2 % ).
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 342 -
Rwork0.401 --
obs-2790 66 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17660 0 0 0 17660
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 7 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.401
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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