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万見
- PDB-1g1o: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HIGHLY AMYLOIDOGENIC TRANSTHYRETIN MUTAN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g1o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HIGHLY AMYLOIDOGENIC TRANSTHYRETIN MUTANT TTR G53S/E54D/L55S
要素TRANSTHYRETINトランスサイレチン
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Greek key / Beta barrel (Βバレル) / beta-slip
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トランスサイレチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Eneqvist, T. / Andersson, K. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: The beta-slip: a novel concept in transthyretin amyloidosis.
著者: Eneqvist, T. / Andersson, K. / Olofsson, A. / Lundgren, E. / Sauer-Eriksson, A.E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: A Comparative Analysis of 23 Structures of the Amyloidogenic Protein Transthyretin
著者: Hornberg, A. / Eneqvist, T. / Olofsson, A. / Lundgren, E.
#2: ジャーナル: Amyloid / 年: 1996
タイトル: The "edge strand" Hypothesis: Prediction and Test of a Mutational "hot-spot" on the Transthyretin Molecule Associated with FAP Amyloidogenesis
著者: Serpell, L.C. / Goldsteins, G. / Dacklin, I. / Lundgren, E. / Blake, C.C.F.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Characterization of Two Highly Amyloidogenic Mutants of Transthyretin
著者: Goldsteins, G. / Andersson, K. / Olofsson, A. / Dacklin, I. / Edvinsson, A. / Baranov, V. / Sandgren, O. / Thylen, C. / Hammarstrom, S. / Lundgren, E.
履歴
登録2000年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / diffrn_source
Item: _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
C: TRANSTHYRETIN
D: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0694
ポリマ－55,0694
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6670 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.310, 58.310, 228.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
TRANSTHYRETIN / トランスサイレチン / PREALBUMIN


分子量: 13767.280 Da / 分子数: 4 / 変異: G53S,E54D,L55S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 5000 MME, sodium citrate, ammonium sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
340-42 %PEG MME50001reservoir
4100 mMsodium citrate1reservoir
5100 mMammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.996
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.996 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 21080 / Num. obs: 20911 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 2960 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 109159
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 % / Num. unique obs: 2960 / Num. measured obs: 14781

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.3→15 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 939 5 %Random
Rwork0.238 ---
all-20912 --
obs-19431 92.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.7 Å2-4.9 Å20 Å2
2---9.7 Å20 Å2
3---19.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3466 0 0 143 3609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3725 91 5 %
Rwork0.3317 1563 -
obs--82.17 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.239 / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.14
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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