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- PDB-1fw1: Glutathione transferase zeta/maleylacetoacetate isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fw1
タイトルGlutathione transferase zeta/maleylacetoacetate isomerase
要素GLUTATHIONE TRANSFERASE ZETA
キーワードISOMERASE/TRANSFERASE / glutathione transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / ISOMERASE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


マレイルアセト酢酸イソメラーゼ / Tyrosine catabolism / maleylacetoacetate isomerase activity / tyrosine catabolic process / 薬物代謝 / L-phenylalanine catabolic process / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / glutathione peroxidase activity / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity ...マレイルアセト酢酸イソメラーゼ / Tyrosine catabolism / maleylacetoacetate isomerase activity / tyrosine catabolic process / 薬物代謝 / L-phenylalanine catabolic process / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / glutathione peroxidase activity / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 ...Glutathione S-transferases, class Zeta , C-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta , N-terminal / Glutathione S-transferases, class Zeta / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / グルタチオン / マレイルアセト酢酸イソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Polekhina, G. / Board, P.G. / Blackburn, A.C. / Parker, M.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of maleylacetoacetate isomerase/glutathione transferase zeta reveals the molecular basis for its remarkable catalytic promiscuity.
著者: Polekhina, G. / Board, P.G. / Blackburn, A.C. / Parker, M.W.
#1: ジャーナル: Cytogenet.Cell Genet. / 年: 1998
タイトル: Characterization and chromosome location of the gene GSTZ1 encoding the human Zeta class glutathione transferase and maleylacetoacetate isomerase
著者: Blackburn, A.C. / Woollatt, E. / Sutherland, G.R. / Board, P.G.
#2: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1998
タイトル: Glutathione transferase Zeta catalyses the oxygenation of the carcinogen dichloroacetic acid to glyoxylic acid
著者: Tong, Z. / Board, P.G. / Anders, M.W.
履歴
登録2000年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE ZETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6664
ポリマ－24,1081
非ポリマー5583
水1,964109
1
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE ZETA
ヘテロ分子

A: GLUTATHIONE TRANSFERASE ZETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3318
ポリマ－48,2162
非ポリマー1,1156
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area16970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.000, 100.000, 56.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-326-

HOH

21A-327-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer. The dimer can be created from monomer A through the crystallographic 2-fold axis. The symmetry operation to be used is y,x,-z.

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE TRANSFERASE ZETA / MALEYLACETOACETATE ISOMERASE


分子量: 24107.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43708, マレイルアセト酢酸イソメラーゼ, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT / ジチオトレイトール


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: ammonium sulfate, tert-butanol, bicine, glutathione, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMHEPES1drop
22 mMdithiothreitol1drop
32 mMGSH1drop
410 mg/mlprotein1drop
5100 mMBicine1reservoir
610 mMdithiothreitol1reservoir
710 mMGSH1reservoir
848-52 %satammonium sulfate1reservoir
91 %tert-butyl alcohol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 22750 / Num. obs: 152479 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 35.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Num. unique all: 1340 / % possible all: 88.7
反射
*PLUS
Num. obs: 22750 / Num. measured all: 152479
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→28.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1875438.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2317 10.2 %RANDOM
Rwork0.234 ---
all0.234 22697 --
obs0.234 22697 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.05 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.76 Å20 Å20 Å2
2---17.76 Å20 Å2
3---35.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.56 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1630 0 33 109 1772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.961.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.322.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 341 10.3 %
Rwork0.439 2977 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GSH_1.PARGSH_1.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.2 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 38.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.463 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor Rwork: 0.439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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