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- PDB-1fvf: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NEURONAL SEC1 FROM THE SQUID L. PEALEI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fvf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF NEURONAL SEC1 FROM THE SQUID L. PEALEI
要素SEC1
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / PARALLEL BETA-SHEETS / LEFT-HAND TURN CONNECTION / HELICAL BUNDLE (ヘリックスバンドル) / DIMER / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle docking involved in exocytosis / neurotransmitter secretion / syntaxin-1 binding / 分泌 / intracellular protein transport / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like, domain 3a / Sec1-like protein / Sec1-like superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like, domain 3a / Sec1-like protein / Sec1-like superfamily / Sec1 family / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Loligo pealei (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bracher, A. / Weissenhorn, W.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of neuronal squid Sec1 implicate inter-domain hinge movement in the release of t-SNAREs.
著者: Bracher, A. / Weissenhorn, W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary X-ray Analysis of Squid Neuronal Sec1
著者: Bracher, A. / Dresbach, T. / Betz, H. / Weissenhorn, W.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The X-ray Crystal Structure of Neuronal Sec1 from Squid Sheds New Light on the Role of this Protein in Exocytosis
著者: Bracher, A. / Perrakis, A. / Dresbach, T. / Betz, H. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2000年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Derived calculations
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEC1
B: SEC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,6612
ポリマ－135,6612
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area48150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.517, 118.517, 192.621
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.96595, -0.09362, -0.24119), (-0.0495, -0.84814, 0.52746), (-0.25395, 0.52144, 0.81462)132.54146, 46.44696, 4.41443
2given(-0.96793, -0.08897, -0.23495), (-0.08135, -0.77383, 0.62815), (-0.2377, 0.62712, 0.74177)131.66405, 37.52565, 9.33096
詳細The dimer in the asymmetric unit represents the biological assembly.

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要素

#1: タンパク質 SEC1


分子量: 67830.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Loligo pealei (無脊椎動物) / Cell: GIANT AXON / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O62547

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG-1000, ammonium sulfate, sodium citrate, DTT, calcium chloride, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
詳細: Bracher, A., (2000) Acta Crystallogr., Sect.D, 56, 501.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %(w/v)PEG10001reservoir
20.4 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoir
420 mMdithiothreitol1reservoir
510 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID13 / 波長: 0.784
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.784 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→12 Å / Num. all: 25919 / Num. obs: 24825 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 82.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 2449 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EPU

1epu


解像度: 3.2→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood function
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2876 1202 4.9 %RANDOM
Rwork0.2426 ---
all0.2449 26441 --
obs0.2449 24771 95.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.3616 Å2 / ksol: 0.318054 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å217.63 Å20 Å2
2--1.16 Å20 Å2
3----2.32 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.46 Å
Luzzati d res low-12 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8786 0 0 0 8786
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39734
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008096
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.93185
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85466
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.452.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 143 5.8 %
Rwork0.37 2338 -
obs--95.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 12 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.243
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 67.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.93185
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.85466
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.407 / % reflection Rfree: 5.8 % / Rfactor Rwork: 0.37 / Rfactor obs: 0.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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