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- PDB-1emf: GREEN FLUORESCENT PROTEIN FROM AEQUOREA VICTORIA, MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1emf
タイトルGREEN FLUORESCENT PROTEIN FROM AEQUOREA VICTORIA, MUTANT
要素GREEN FLUORESCENT PROTEIN緑色蛍光タンパク質
キーワードLUMINESCENCE (ルミネセンス) / FLUORESCENT PROTEIN (蛍光タンパク質) / BETA-BARREL (Βバレル) / BIOLUMINESCENCE (生物発光)
機能・相同性
機能・相同性情報


生物発光 / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Palm, G. / Zdanov, A. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: The structural basis for spectral variations in green fluorescent protein.
著者: Palm, G.J. / Zdanov, A. / Gaitanaris, G.A. / Stauber, R. / Pavlakis, G.N. / Wlodawer, A.
履歴
登録1997年3月31日処理サイト: BNL
改定 1.01997年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年11月3日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9181
ポリマ－26,9181
非ポリマー00
水1,56787
1
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN

A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8372
ポリマ－53,8372
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation46_455z-1/4,-y+3/4,x+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)175.600, 175.600, 175.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-601-

HOH

21A-602-

HOH

31A-603-

HOH

詳細AUTHORS NOTE THAT THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE IS A DIMER.

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要素

#1: タンパク質 GREEN FLUORESCENT PROTEIN / 緑色蛍光タンパク質 / GFP


分子量: 26918.361 Da / 分子数: 1 / 変異: INS(A1[B]), F64L, Y66H, V163A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
組織: CIRCUMORAL RING CANAL / 遺伝子: GFP / 器官: PHOTOGENIC ORGAN / プラスミド: PFRED50 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): SG50 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21, OMEGA880 / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP METHOD. PROTEIN SOLUTION: 21 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL WELL SOLUTION: 2.1 M AS, 100 MM TRIS/HCL, PH 8.5 PROTEIN:WELL 1:1, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: protein solution is mixed in a 1:1 ratio with well solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
121 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
32.1 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月24日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: NI / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 17132 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 83.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.5 % / Rmerge(I) obs: 0.293

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EMA

1ema


解像度: 2.4→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.0077 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: PARAMETERS FOR THE CHROMOPHORE WERE ESTIMATED ACCORDING TO A MODEL COMPOUND (B.TINANT ET AL., CRYST. STRUCT. COMM., 1980, 9, 671-674)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1160 7 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 16852 82.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1767 0 19 87 1873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.024
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.39
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.826
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.162
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.322
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.162.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 133 5.2 %
Rwork0.27 1720 -
obs--72.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PAR_CSH.PROTOP_CSH.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.826
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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