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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1efv
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF HUMAN ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN TO 2.1 A RESOLUTION
要素(ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN電子伝達フラビンタンパク質) x 2
キーワードELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / FLAVOPROTEIN (フラボタンパク質) / GLUTARIC ACIDEMIA TYPE II
機能・相同性
機能・相同性情報


electron transfer flavoprotein complex / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / Respiratory electron transport / amino acid catabolic process / Protein methylation / respiratory electron transport chain / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal ...Electron transfer flavoprotein, beta-subunit, conserved site / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, conserved site / Electron transfer flavoprotein alpha-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein beta-subunit signature. / Electron transfer flavoprotein, beta subunit / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, beta subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein alpha subunit/FixB / Electron transfer flavoprotein domain / Electron transfer flavoprotein, alpha/beta-subunit, N-terminal / Electron transfer flavoprotein, alpha subunit, C-terminal / Electron transfer flavoprotein FAD-binding domain / Electron transfer flavoprotein domain / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / フラビンアデニンジヌクレオチド / Electron transfer flavoprotein subunit alpha, mitochondrial / Electron transfer flavoprotein subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Roberts, D.L. / Frerman, F.E. / Kim, J.J.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Three-dimensional structure of human electron transfer flavoprotein to 2.1-A resolution.
著者: Roberts, D.L. / Frerman, F.E. / Kim, J.J.
履歴
登録1996年10月16日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN
B: ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1534
ポリマ－61,0202
非ポリマー1,1332
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8750 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area22700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.437, 103.872, 63.696
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN / 電子伝達フラビンタンパク質 / ETF / HETF / ELECTRON TRANSFERRING FLAVOPROTEIN


分子量: 33134.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COFACTORS FAD 1 AND AMP 1 ARE NON-COVALENTLY BOUND / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: MITOCHONDRIAミトコンドリア / 器官: LIVER肝臓 / プラスミド: PBLUESCRIPT SK+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P13804
#2: タンパク質 ELECTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN / 電子伝達フラビンタンパク質 / ETF / HETF / ELECTRON TRANSFERRING FLAVOPROTEIN


分子量: 27885.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COFACTORS FAD 1 AND AMP 1 ARE NON-COVALENTLY BOUND / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: MITOCHONDRIAミトコンドリア / 器官: LIVER肝臓 / プラスミド: PBLUESCRIPT SK+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P38117
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 15 % PEG 1500, 50 MM HEPES, PH 7.0. EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (15 MG/ML) AND PRECIPITANT WERE MIXED IN SITTING DROPS., vapor diffusion - sitting drop
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlprotein1drop
215 %PEG15001drop
350 mMHEPES1drop
415 %PEG15001reservoir
550 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 32383 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.304 / % possible all: 92.4
反射
*PLUS
% possible obs: 95.6 % / Num. measured all: 118435
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.304

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HEAVYモデル構築
PHASES位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HEAVY位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2794 10 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.172 27942 90.41 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4225 0 76 258 4559
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.19 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 272 7.878 %
Rwork0.218 2484 -
obs--80.03 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDXJ.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.171 / Rfactor Rfree: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.18
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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