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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e6i | ||||||
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タイトル | Bromodomain from GCN5 complexed with acetylated H4 peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / HISTONE BINDING (ヒストン) / N-ACETYL LYSINE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ADA complex / HATs acetylate histones / HDMs demethylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines ...ADA complex / HATs acetylate histones / HDMs demethylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / SAGA complex / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / chromosome, centromeric region / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / chromatin organization / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.87 Å | ||||||
データ登録者 | Owen, D.J. / Travers, A.A. / Evans, P.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2000 タイトル: The Structural Basis for the Recognition of Acetylated Histone H4 by the Bromodomain of Histone Acetyltransferase Gcn5P 著者: Owen, D.J. / Ornaghi, P. / Yang, J.C. / Lowe, N. / Evans, P.R. / Ballario, P. / Neuhaus, D. / Filetici, P. / Travers, A.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e6i.cif.gz | 35.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e6i.ent.gz | 27.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e6i.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/1e6i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/1e6i | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14406.266 Da / 分子数: 1 / 断片: BROMODOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) 遺伝子: GCN5 / プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03330 |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1837.202 Da / 分子数: 1 / 断片: ACETYLATED TAIL, RESIDUES 16-30 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: LYSINE 16 IS ACETYLATED ON NZ / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P02309 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | HISTONE ACETYLTRANSFERASE (HAT) ACTION TO PROMOTE TRANSCRIPTIONAL ACTIVATION. BINDS PREFERENTIALLY ...HISTONE ACETYLTRAN |
配列の詳細 | RESIDUES 319-324 (NOT VISIBLE) DERIVED FROM THE VECTOR K16 IS ACETYLATED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 詳細: 2.2M AMMONIUM SULPHATE, 20% V/V GLYCEROL, 4MM DITHIOTHREITOL, 100 MM HEPES PH 7.5, 125MM NACL 5:1 PEPTIDE:PROTEIN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月10日 / 詳細: OSMIC MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.87→19.1 Å / Num. obs: 88913 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 24.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.87→1.98 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 99.5 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.5 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.87→19 Å / SU B: 8 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.18 / 詳細: REFMAC5
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.87→19 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.185 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |