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- PDB-1dxm: Reduced form of the H protein from glycine decarboxylase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dxm
タイトルReduced form of the H protein from glycine decarboxylase complex
要素H PROTEIN
キーワードOXIDOREDUCTASES(ACTING ON CH-NH2 DONOR) / GLYCINE DECARBOXYLASE (グリシンデヒドロゲナーゼ (脱炭酸)) / MITOCHONDRIA (ミトコンドリア)
機能・相同性
機能・相同性情報


グリシン開裂系 / glycine decarboxylation via glycine cleavage system / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif ...Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ジヒドロリポ酸 / Glycine cleavage system H protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種PISUM SATIVUM (エンドウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Faure, M. / Cohen-Addad, C. / Neuburger, M. / Douce, R.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2000
タイトル: Interaction between the Lipoamide-Containing H-Protein and the Lipoamide Dehydrogenase (L-Protein) of the Glycine Decarboxylase Multienzyme System. 2. Crystal Structure of H- and L-Proteins
著者: Faure, M. / Bourguignon, J. / Neuburger, M. / Macherel, D. / Sieker, L. / Ober, R. / Kahn, R. / Cohen-Addad, C. / Douce, R.
#1: ジャーナル: Biochimie / 年: 1997
タイトル: Structural Studies of the Glycine Decarboxylase Complex from Pea Leaf Mitochondria
著者: Cohen-Addad, C. / Faure, M. / Neuburger, M. / Ober, R. / Sieker, L. / Bourguignon, J. / Macherel, D. / Douce, R.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: The Lipoamide Arm in the Glycine Decarboxylase is not Freely Swinging
著者: Cohen-Addad, C. / Pares, S. / Sieker, L. / Neuburger, M. / Douce, R.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Refined Structures at 2 and 2.2 A Resolution of Two Forms of the H-Protein, a Lipoamide-Containing Protein of the Glycine Decarboxylase Complex
著者: Pares, S. / Cohen-Addad, C. / Sieker, L. / Neuburger, M. / Douce, R.
履歴
登録2000年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H PROTEIN
B: H PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3424
ポリマ－27,9252
非ポリマー4172
水2,612145
1
A: H PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1712
ポリマ－13,9621
非ポリマー2081
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: H PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1712
ポリマ－13,9621
非ポリマー2081
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.410, 56.410, 135.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.39443, 0.54761, 0.73794), (0.91369, -0.3193, -0.25143), (0.09794, 0.77342, -0.62629)
ベクター: -0.16918, -0.57433, 0.15324)
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMERTHE GLYCINE CLEAVAGE SYSTEM IS COMPOSED OF FOUR PROTEINS:P, T, L, AND H. THE H CHAIN WAS STUDIED HERE. THIS COMPONENTSHUTTLES THE METHYLAMINE GROUP OF GLYCINE FROM THE P PROTEINTO THE T PROTEIN. THE H CHAIN CONTAINS A COVALENTLY-BOUNDLIPOYL COFACTOR.

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要素

#1: タンパク質 H PROTEIN / GLYCINE CLEAVAGE SYSTEM H PROTEIN


分子量: 13962.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PISUM SATIVUM (エンドウ) / 器官: LEAF / Organelle: MITOCHONDRIAミトコンドリア / プラスミド: PET-HM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16048
#2: 化合物 ChemComp-RED / DIHYDROLIPOIC ACID / ジヒドロリポ酸 / ジヒドロリポ酸


分子量: 208.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.67 %
結晶化pH: 5.2
詳細: 50 % AMMONIUM SULFATE, 100 MM TRIS MALEATE PH 5.2, 2 MM TCEP (TRIS CARBOXYETHYL PHOSPHINE)
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Mammonium sulfate1reservoir
210 mMTCEP1reservoir
3100 mMTris maleate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. obs: 7808 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 47.6 Å2 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.24

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HPC

1hpc


解像度: 2.6→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1374190.82 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 410 5.3 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 7740 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48 Å2 / ksol: 0.358993 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.41 Å2-2.07 Å20 Å2
2--3.41 Å20 Å2
3----6.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1966 0 22 145 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 60 4.7 %
Rwork0.283 1217 -
obs--96.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.207 / Rfactor Rfree: 0.261 / Rfactor Rwork: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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