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万見
- PDB-1dus: MJ0882-A hypothetical protein from M. jannaschii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dus
タイトルMJ0882-A hypothetical protein from M. jannaschii
要素MJ0882
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / Hypothetical protein / Methanococcus jannaschii (メタノカルドコックス・ヤンナスキイ) / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / メチル化
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase small domain / Methyltransferase small domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase MJ0882
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hung, L. / Huang, L. / Kim, R. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2002
タイトル: Structure-based experimental confirmation of biochemical function to a methyltransferase, MJ0882, from hyperthermophile Methanococcus jannaschii
著者: Huang, L. / Hung, L. / Odell, M. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2000年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MJ0882


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9451
ポリマ－21,9451
非ポリマー00
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.340, 36.780, 68.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-462-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MJ0882


分子量: 21945.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q58292
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.05 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.13
詳細: 2.75 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 5.13, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mg/mlprotein1drop
250 mmol/LMES1drop
31.375 mol/Lammonium sulfate1drop
40.1 mol/LMES1reservoir
52.75 mol/Lammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9797
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 23830 / Num. obs: 23819 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Num. unique all: 1153 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化解像度: 1.8→19.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 543599.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1609 9.8 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all0.192 16808 --
obs0.188 16370 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.36 Å2 / ksol: 0.385 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9 Å20 Å20 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----1.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å0.03 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1534 0 0 163 1697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.432
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.012.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 253 10 %
Rwork0.173 2270 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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