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- PDB-1c4f: GREEN FLUORESCENT PROTEIN S65T AT PH 4.6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c4f
タイトルGREEN FLUORESCENT PROTEIN S65T AT PH 4.6
要素GREEN FLUORESCENT PROTEIN緑色蛍光タンパク質
キーワードSIGNALING PROTEIN / GREENFLUORESCENT PROTEIN / BIOLUMINESCENCE (生物発光) / PHOTOACTIVE PROTEIN (光化学) / FLUORESCENT TAG / PH TITRATION
機能・相同性
機能・相同性情報


生物発光 / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質
類似検索 - 構成要素
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Elsliger, M.A. / Wachter, R.M. / Kallio, K. / Hanson, G.T. / Remington, S.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structural and spectral response of green fluorescent protein variants to changes in pH.
著者: Elsliger, M.A. / Wachter, R.M. / Hanson, G.T. / Kallio, K. / Remington, S.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structural Basis of Spectral Shifts in the Yellow-Emission Variants of Green Fluorescent Protein
著者: Wachter, R.M. / Elsliger, M.A. / Kallio, K. / Hanson, G.T. / Remington, S.J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure and Photodynamic Behavior of the Blue Emission Variant Y66H/ Y145F of Green Fluorescent Protein
著者: Wachter, R.M. / King, B.A. / Heim, R. / Kallio, K. / Tsien, R.Y. / Boxer, S.G. / Remington, S.J.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Aequorea Victoria Green Fluorescent Protein
著者: Ormo, M. / Cubitt, A.B. / Kallio, K. / Gross, L.A. / Tsien, R.Y. / Remington, S.J.
履歴
登録1999年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42021年11月3日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GREEN FLUORESCENT PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9451
ポリマ－26,9451
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.934, 62.898, 69.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GREEN FLUORESCENT PROTEIN / 緑色蛍光タンパク質


分子量: 26945.383 Da / 分子数: 1
変異: 65 - 67 REPLACED BY CRO, S65T SUBSTITUTION, Q80R SUBSTITUTION
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
組織: CIRCUMORAL RING CANAL / 解説: THE N-TERMINAL HIS-TAG HAS BEEN REMOVED / 器官: PHOTOGENIC ORGAN / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 1-3 NOT SEEN IN DENSITY MAPS RESIDUES 230-238 NOT SEEN IN DENSITY MAPS THE FLUOROPHORE ...RESIDUES 1-3 NOT SEEN IN DENSITY MAPS RESIDUES 230-238 NOT SEEN IN DENSITY MAPS THE FLUOROPHORE (CRO) IS GENERATED BY AN AUTOCATALYTIC CYCLIZATION OF THE POLYPEPTIDE BACKBONE BETWEEN THE NITROGEN OF GLY 67 AND THE CARBONYL CARBON OF THR 65. THE CARBONYL OXYGEN OF THR 65 LEAVES AS WATER, AND IS NOT PRESENT IN THE MODEL. A SUBSEQUENT OXIDATION OF THE CA - CB BOND OF TYR 66 LINKS THE CONJUGATED SYSTEM OF THE TYROSINE RING TO THAT OF THE FORMED BACKBONE IMIDAZOLIDINONE. RESIDUES 65, 66, AND 67 ARE NOT PRESENT IN THE ENTRY AND ARE INSTEAD REPLACED WITH CRO 66.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.34 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10-13% PEG 3400, 100MM SODIUM ACETATE AND 100 MM AMMONIUM ACETATE, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
310-13 %PEG34001reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoir
5100 mMammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→24.3 Å / Num. obs: 14685 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
タンパク質モデル構築
TNT5F精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EMA

1ema


解像度: 2.25→24 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.193 --
obs-14685 96 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 140 Å2 / ksol: 0.822 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 0 62 1777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01118550.6
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.19725011.1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.19710820
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.004522
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0092655
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.13518411
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0191910
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg20.1970
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0095

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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