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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bmd | ||||||
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タイトル | DETERMINANTS OF PROTEIN THERMOSTABILITY OBSERVED IN THE 1.9 ANGSTROMS CRYSTAL STRUCTURE OF MALATE DEHYDROGENASE FROM THE THERMOPHILIC BACTERIUM THERMUS FLAVUS | ||||||
要素 | MALATE DEHYDROGENASEリンゴ酸デヒドロゲナーゼ | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE(CHOH(D)-NAD+(A)) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Kelly, C.A. / Birktoft, J.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993 タイトル: Determinants of protein thermostability observed in the 1.9-A crystal structure of malate dehydrogenase from the thermophilic bacterium Thermus flavus. 著者: Kelly, C.A. / Nishiyama, M. / Ohnishi, Y. / Beppu, T. / Birktoft, J.J. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991 タイトル: Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Crystallizable Mutant of Malate Dehydrogenase from the Thermophile Thermus Flavus 著者: Kelly, C.A. / Sarfaty, S. / Nishiyama, M. / Beppu, T. / Birktoft, J.J. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: Refined Crystal Structure of Cytoplasmic Malate Dehydrogenase at 2.5 Angstroms Resolution 著者: Birktoft, J.J. / Rhodes, G. / Banaszak, L.J. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986 タイトル: Nucleotide Sequence of the Malate Dehydrogenase Gene of Thermus Flavus and its Mutation Directing an Increase in Enzyme Activity 著者: Nishiyama, M. / Matsubara, N. / Yamamoto, K. / Iijima, S. / Uozumi, T. / Beppu, T. #4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1983 タイトル: The Presence of a Histidine-Aspartic Acid Pair in the Active Site of 2-Hydroxyacid Dehydrogenases 著者: Birktoft, J.J. / Banaszak, L.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1bmd.cif.gz | 142 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1bmd.ent.gz | 112 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1bmd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bm/1bmd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bm/1bmd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: SIDE CHAINS HAVE BEEN MODELED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS AND ASSIGNED ALTERNATE LOCATION INDICATORS *1* AND *2*. 2: RESIDUES PRO A 131 AND PRO B 131 ARE CIS PROLINES. | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.6068, 0.0021, -0.7948), ベクター: 詳細 | THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS WHICH HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS *A* AND *B*. THEY ARE RELATED BY A NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS WITH A ROTATION ANGLE OF 180.0 DEGREES. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW YIELDS OPTIMAL SUPERPOSITION OF SUBUNIT A UPON SUBUNIT B BASED UPON ALL ALPHA CARBON ATOMS. | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35452.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス) 参照: UniProt: P10584, リンゴ酸デヒドロゲナーゼ #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMIC MALATE DEHYDROGENASE STRUCTURE. ...THE NUMBERING SYSTEM IS THE SAME AS THAT USED FOR THE CYTOPLASMI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.17 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Num. obs: 63904 / Num. measured all: 376446 / Rmerge(I) obs: 0.071 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.154 / Rfactor obs: 0.154 / 最高解像度: 1.9 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.154 / Rfactor Rwork: 0.154 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.85 |