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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1aa2 | ||||||
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タイトル | CALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN | ||||||
要素 | BETA-SPECTRIN | ||||||
キーワード | CYTOSKELETON (細胞骨格) / SPECTRIN (スペクトリン) / F-ACTIN CROSS-LINKING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of SMAD protein signal transduction / membrane assembly / central nervous system formation / cuticular plate / スペクトリン / spectrin-associated cytoskeleton / plasma membrane organization / Golgi to plasma membrane protein transport / actin filament capping / M band ...regulation of SMAD protein signal transduction / membrane assembly / central nervous system formation / cuticular plate / スペクトリン / spectrin-associated cytoskeleton / plasma membrane organization / Golgi to plasma membrane protein transport / actin filament capping / M band / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / ankyrin binding / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOU GTPase cycle / mitotic cytokinesis / axolemma / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of interleukin-2 production / NCAM signaling for neurite out-growth / central nervous system development / cell projection / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phospholipid binding / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / GTPase binding / 細胞結合 / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / postsynaptic density / calmodulin binding / cadherin binding / glutamatergic synapse / 核小体 / RNA binding / extracellular exosome / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Djinovic Carugo, K. / Banuelos, S. / Saraste, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997 タイトル: Crystal structure of a calponin homology domain. 著者: Djinovic Carugo, K. / Banuelos, S. / Saraste, M. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996 タイトル: Identification of a Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate-Binding Site in Chicken Skeletal Muscle Alpha-Actinin 著者: Fukami, K. / Sawada, N. / Endo, T. / Takenawa, T. #2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995 タイトル: Does Vav Bind to F-Actin Through a Ch Domain? 著者: Castresana, J. / Saraste, M. #3: ジャーナル: Protein Profile / 年: 1994 タイトル: Actin-Binding Proteins 1: Spectrin Superfamily 著者: Hartwig, J.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1aa2.cif.gz | 38.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1aa2.ent.gz | 24.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1aa2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aa/1aa2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aa/1aa2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12586.320 Da / 分子数: 1 / 断片: F-ACTIN BINDING DOMAIN RESIDUES 173 - 281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Organelle: NON-ERYTHROCYTE / プラスミド: PBAT4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q01082 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.6 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% PEG 8000, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日 / 詳細: NO OPTICS |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→14 Å / Num. obs: 6859 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 12 |
反射 シェル | 解像度: 2.01→2.04 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.311 / % possible all: 97.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 27400 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→14 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / 交差検証法: A POSTERIORI / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO / 詳細: THE REPORTED RMS VALUES ARE UNWEIGHTED
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER (1975) J. MOL. BIOL. 91, 201-228. Bsol: 83.74 Å2 / ksol: 0.754 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→14 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5EA / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.16 / Rfactor Rfree: 0.213 / Rfactor Rwork: 0.16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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