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- PDB-1a5e: SOLUTION NMR STRUCTURE OF TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A, 18 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a5e
タイトルSOLUTION NMR STRUCTURE OF TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A, 18 STRUCTURES
要素TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A
キーワードANTI-ONCOGENE (がん抑制遺伝子) / CELL CYCLE (細胞周期) / ANK REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


senescence-associated heterochromatin focus / positive regulation of macrophage apoptotic process / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of phosphorylation / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity ...senescence-associated heterochromatin focus / positive regulation of macrophage apoptotic process / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of phosphorylation / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional Regulation by VENTX / NF-kappaB binding / ヘイフリック限界 / Oncogene Induced Senescence / negative regulation of cell growth / Cyclin D associated events in G1 / 細胞老化 / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Ras protein signal transduction / regulation of cell cycle / 細胞周期 / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat region circular profile. / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase inhibitor 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Byeon, I.-J.L. / Li, J. / Ericson, K. / Selby, T.L. / Tevelev, A. / Kim, H.-J. / O'Maille, P. / Tsai, M.-D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1998
タイトル: Tumor suppressor p16INK4A: determination of solution structure and analyses of its interaction with cyclin-dependent kinase 4.
著者: Byeon, I.J. / Li, J. / Ericson, K. / Selby, T.L. / Tevelev, A. / Kim, H.J. / O'Maille, P. / Tsai, M.D.
履歴
登録1998年2月13日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5551
ポリマ－16,5551
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / 90CLOSEST TO MEAN STRUCTURE WHICH SHOWS GOOD AGREEMENT WITH THE CONSTRAINTS. NONE OF THE CONSTRAINTS SHOW NOE VIOLATION BIGGER THAN 0.5 A AND DIHEDRAL ANGLE VIOLATION BIGGER THAN 5 DEGREE.
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A


分子量: 16554.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42771

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NMR EXPERIMENTS FOR THE ASSIGNMENTS AND STRUCTURE CALCULATIONS : HN(CA)CB
121HNCA
131CBCA(CO)HN
141HN(CO)CA
151(H)CCH-TOCSY
161HNHA
1713D 15N-EDITED NOESY AND TOCSY
1812D NOESY AND TOCSY
1913D 13C-EDITED NOESY
11013D 15N/13C SIMULTANEOUSLY EDITED NOESY
11114D 15N/13C-EDITED NOESY
11214D 13C/13C-EDITED NOESY.
NMR実験の詳細Text: THE SOLUTION STRUCTURE OF THE TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A HAS BEEN DETERMINED BY MULTI-DIMENSIONAL HERERONUCLEAR NMR. THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF ...Text: THE SOLUTION STRUCTURE OF THE TUMOR SUPPRESSOR P16INK4A HAS BEEN DETERMINED BY MULTI-DIMENSIONAL HERERONUCLEAR NMR. THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136 USING THE PROGRAM X-PLOR 3.1 (BRUNGER). THE CALCULATION IS BASED ON 1437 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS (1370 DISTANCE AND 67 TORSION ANGLE RESTRAINTS).

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試料調製

詳細内容: H2O AND D2O
試料状態イオン強度: CA. 0 / pH: 7.5 / 圧: NO / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX600BrukerDMX6006001
Bruker DRX800BrukerDRX8008002

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称分類
X-PLOR構造決定
X-PLOR精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE 18 STRUCTURES WERE SUPERIMPOSED IN ORDER TO HAVE BEST FITTING FOR THE BACKBONE ATOMS (N, CA, C) OF RESIDUES 14-134. THE EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE PRESENTED IN ENTRY 1INK.MR. RESIDUES 1- ...詳細: THE 18 STRUCTURES WERE SUPERIMPOSED IN ORDER TO HAVE BEST FITTING FOR THE BACKBONE ATOMS (N, CA, C) OF RESIDUES 14-134. THE EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE PRESENTED IN ENTRY 1INK.MR. RESIDUES 1-13 AND 135-156 ARE POORLY DEFINED BY THE EXPERIMENTAL DATA. THUS, NO MEANING SHOULD BE GIVEN TO THOSE RESIDUES' COORDINATES.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: CLOSEST TO MEAN STRUCTURE WHICH SHOWS GOOD AGREEMENT WITH THE CONSTRAINTS. NONE OF THE CONSTRAINTS SHOW NOE VIOLATION BIGGER THAN 0.5 A AND DIHEDRAL ANGLE ...コンフォーマー選択の基準: CLOSEST TO MEAN STRUCTURE WHICH SHOWS GOOD AGREEMENT WITH THE CONSTRAINTS. NONE OF THE CONSTRAINTS SHOW NOE VIOLATION BIGGER THAN 0.5 A AND DIHEDRAL ANGLE VIOLATION BIGGER THAN 5 DEGREE.
計算したコンフォーマーの数: 90 / 登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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