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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-34430 | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human RAD52 protein | ||||||||||||||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / regulation of nucleotide-excision repair / mitotic recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / デオキシリボ核酸 / double-strand break repair via homologous recombination ...double-strand break repair via single-strand annealing / DNA double-strand break processing involved in repair via single-strand annealing / DNA recombinase assembly / regulation of nucleotide-excision repair / mitotic recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / デオキシリボ核酸 / double-strand break repair via homologous recombination / double-strand break repair / cellular response to oxidative stress / single-stranded DNA binding / DNA recombination / protein-containing complex / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.48 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Kinoshita C / Takizawa Y / Saotome M / Ogino S / Kurumizaka H / Kagawa W | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 7件
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引用 | ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2023 タイトル: The cryo-EM structure of full-length RAD52 protein contains an undecameric ring. 著者: Chiaki Kinoshita / Yoshimasa Takizawa / Mika Saotome / Shun Ogino / Hitoshi Kurumizaka / Wataru Kagawa / 要旨: The human RAD52 protein, which forms an oligomeric ring structure, is involved in DNA double-strand break repair. The N-terminal half of RAD52 is primarily responsible for self-oligomerisation and ...The human RAD52 protein, which forms an oligomeric ring structure, is involved in DNA double-strand break repair. The N-terminal half of RAD52 is primarily responsible for self-oligomerisation and DNA binding. Crystallographic studies have revealed the detailed structure of the N-terminal half. However, only low-resolution structures have been reported for the full-length protein, and thus the structural role of the C-terminal half in self-oligomerisation has remained elusive. In this study, we determined the solution structure of the human RAD52 protein by cryo-electron microscopy (cryo-EM), at an average resolution of 3.5 Å. The structure revealed an undecameric ring that is nearly identical to the crystal structures of the N-terminal half. The cryo-EM map for the C-terminal half was poorly defined, indicating that the region is intrinsically disordered. The present cryo-EM structure provides important insights into the mechanistic roles played by the N-terminal and C-terminal halves of RAD52 during DNA double-strand break repair. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_34430.map.gz | 2.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-34430-v30.xml emd-34430.xml | 18 KB 18 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_34430_fsc.xml | 7.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_34430.png | 231.2 KB | ||
その他 | emd_34430_half_map_1.map.gz emd_34430_half_map_2.map.gz | 23.5 MB 23.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34430 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-34430 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8h1pMC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_34430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_34430_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_34430_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : RAD52
全体 | 名称: RAD52 |
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要素 |
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-超分子 #1: RAD52
超分子 | 名称: RAD52 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: DNA repair protein RAD52 homolog
分子 | 名称: DNA repair protein RAD52 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 46.514934 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GSHMSGTEEA ILGGRDSHPA AGGGSVLCFG QCQYTAEEYQ AIQKALRQRL GPEYISSRMA GGGQKVCYIE GHRVINLANE MFGYNGWAH SITQQNVDFV DLNNGKFYVG VCAFVRVQLK DGSYHEDVGY GVSEGLKSKA LSLEKARKEA VTDGLKRALR S FGNALGNC ...文字列: GSHMSGTEEA ILGGRDSHPA AGGGSVLCFG QCQYTAEEYQ AIQKALRQRL GPEYISSRMA GGGQKVCYIE GHRVINLANE MFGYNGWAH SITQQNVDFV DLNNGKFYVG VCAFVRVQLK DGSYHEDVGY GVSEGLKSKA LSLEKARKEA VTDGLKRALR S FGNALGNC ILDKDYLRSL NKLPRQLPLE VDLTKAKRQD LEPSVEEARY NSCRPNMALG HPQLQQVTSP SRPSHAVIPA DQ DCSSRSL SSSAVESEAT HQRKLRQKQL QQQFRERMEK QQVRVSTPSA EKSEAAPPAP PVTHSTPVTV SEPLLEKDFL AGV TQELIK TLEDNSEKWA VTPDAGDGVV KPSSRADPAQ TSDTLALNNQ MVTQNRTPHS VCHQKPQAKS GSWDLQTYSA DQRT TGNWE SHRKSQDMKK RKYDPS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.4 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.6 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |