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- EMDB-30006: DROSHA-DGCR8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30006
タイトルDROSHA-DGCR8 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of DROSHA-DGCR8
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease 3リボヌクレアーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Microprocessor complex subunit DGCR8
  • リガンド: ZINC ION
キーワードRibonuclease (リボヌクレアーゼ) / RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / HYDROLASE-RNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of pre-miRNA processing / protein-RNA adaptor activity / regulation of miRNA metabolic process / primary miRNA binding / DEAD/H-box RNA helicase binding / regulation of regulatory T cell differentiation / Transcriptional Regulation by MECP2 / ribonuclease III / miRNA metabolic process / primary miRNA processing ...positive regulation of pre-miRNA processing / protein-RNA adaptor activity / regulation of miRNA metabolic process / primary miRNA binding / DEAD/H-box RNA helicase binding / regulation of regulatory T cell differentiation / Transcriptional Regulation by MECP2 / ribonuclease III / miRNA metabolic process / primary miRNA processing / regulation of stem cell proliferation / microprocessor complex / ribonuclease III activity / pre-miRNA processing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / SMAD binding / R-SMAD binding / lipopolysaccharide binding / rRNA processing / double-stranded RNA binding / regulation of inflammatory response / defense response to Gram-negative bacterium / postsynaptic density / nuclear body / defense response to Gram-positive bacterium / glutamatergic synapse / heme binding / positive regulation of gene expression / 核小体 / protein homodimerization activity / RNA binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RNase III, double-stranded RNA binding domain, animal / Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease-III-like / Ribonuclease III / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Double-stranded RNA binding motif ...RNase III, double-stranded RNA binding domain, animal / Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease-III-like / Ribonuclease III / Ribonuclease III family signature. / Ribonuclease III domain / Ribonuclease III family domain profile. / Ribonuclease III family / Ribonuclease III domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Ribonuclease III, endonuclease domain superfamily / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
Microprocessor complex subunit DGCR8 / Ribonuclease 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Jin W / Wang J
資金援助 中国, 6件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31521002 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31700721 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31825009 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0501100 中国
Beijing Municipal Science and Technology ProjectZ171100000417001 中国
Chinese Academy of Sciences2018125 中国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for pri-miRNA Recognition by Drosha.
著者: Wenxing Jin / Jia Wang / Chao-Pei Liu / Hong-Wei Wang / Rui-Ming Xu /
要旨: A commencing and critical step in miRNA biogenesis involves processing of pri-miRNAs in the nucleus by Microprocessor. An important, but not completely understood, question is how Drosha, the ...A commencing and critical step in miRNA biogenesis involves processing of pri-miRNAs in the nucleus by Microprocessor. An important, but not completely understood, question is how Drosha, the catalytic subunit of Microprocessor, binds pri-miRNAs and correctly specifies cleavage sites. Here we report the cryoelectron microscopy structures of the Drosha-DGCR8 complex with and without a pri-miRNA. The RNA-bound structure provides direct visualization of the tertiary structure of pri-miRNA and shows that a helix hairpin in the extended PAZ domain and the mobile basic (MB) helix in the RNase IIIa domain of Drosha coordinate to recognize the single-stranded to double-stranded junction of RNA, whereas the dsRNA binding domain makes extensive contacts with the RNA stem. Furthermore, the RNA-free structure reveals an autoinhibitory conformation of the PAZ helix hairpin. These findings provide mechanistic insights into pri-miRNA cleavage site selection and conformational dynamics governing pri-miRNA recognition by the catalytic component of Microprocessor.
履歴
登録2020年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月15日-
マップ公開2020年4月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6lxe
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30006.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30006.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.091 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.032943107 - 0.071410514
平均 (標準偏差)0.00042761062 (±0.003208488)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 174.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0911.0911.091
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z174.560174.560174.560
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ636181
NX/NY/NZ13113592
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0330.0710.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of DROSHA-DGCR8

全体名称: Ternary complex of DROSHA-DGCR8
要素
  • 複合体: Ternary complex of DROSHA-DGCR8
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease 3リボヌクレアーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Microprocessor complex subunit DGCR8
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ternary complex of DROSHA-DGCR8

超分子名称: Ternary complex of DROSHA-DGCR8 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ribonuclease 3

分子名称: Ribonuclease 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonuclease III
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 115.390578 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: EPEETMPDKN EEEEEELLKP VWIRCTHSEN YYSSDPMDQV GDSTVVGTSR LRDLYDKFEE ELGSRQEKAK AARPPWEPPK TKLDEDLES SSESECESDE DSTCSSSSDS EVFDVIAEIK RKKAHPDRLH DELWYNDPGQ MNDGPLCKCS AKARRTGIRH S IYPGEEAI ...文字列:
EPEETMPDKN EEEEEELLKP VWIRCTHSEN YYSSDPMDQV GDSTVVGTSR LRDLYDKFEE ELGSRQEKAK AARPPWEPPK TKLDEDLES SSESECESDE DSTCSSSSDS EVFDVIAEIK RKKAHPDRLH DELWYNDPGQ MNDGPLCKCS AKARRTGIRH S IYPGEEAI KPCRPMTNNA GRLFHYRITV SPPTNFLTDR PTVIEYDDHE YIFEGFSMFA HAPLTNIPLC KVIRFNIDYT IH FIEEMMP ENFCVKGLEL FSLFLFRDIL ELYDWNLKGP LFEDSPPCCP RFHFMPRFVR FLPDGGKEVL SMHQILLYLL RCS KALVPE EEIANMLQWE ELEWQKYAEE CKGMIVTNPG TKPSSVRIDQ LDREQFNPDV ITFPIIVHFG IRPAQLSYAG DPQY QKLWK SYVKLRHLLA NSPKVKQTDK QKLAQREEAL QKIRQKNTMR REVTVELSSQ GFWKTGIRSD VCQHAMMLPV LTHHI RYHQ CLMHLDKLIG YTFQDRCLLQ LAMTHPSHHL NFGMNPDHAR NSLSNCGIRQ PKYGDRKVHH MHMRKKGINT LINIMS RLG QDDPTPSRIN HNERLEFLGD AVVEFLTSVH LYYLFPSLEE GGLATYRTAI VQNQHLAMLA KKLELDRFML YAHGPDL CR ESDLRHAMAN CFQALIGAVY LEGSLEEAKQ LFGRLLFNDP DLREVWLNYP LHPLQLQEPN TDRQLIETSP VLQKLTEF E EAIGVIFTHV RLLARAFTLR TVGFNHLTLG HNQRMEFLGD SIMQLVATEY LFIHFPDHHE GHLTLLRSSL VNNRTQAKV AEELGMQEYA ITNDKTKRPV ALRTKTLADL LQSFIAALYI DKDLEYVHTF MNVCFFPRLK EFILNQDWND PKSQLQQCCL TLRTEGKEP DIPLYKTLQT VGPSHARTYT VAVYFKGERI GCGKGPSIQQ AEMGAAMDAL EKYNFPQMAH QKRFIERKYR Q ELKEMRWE REHQEREPDE TEDIKKHHHH HH

UniProtKB: Ribonuclease 3

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分子 #2: Microprocessor complex subunit DGCR8

分子名称: Microprocessor complex subunit DGCR8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.171203 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: METDESPSPL PCGPAGEAVM ESRARPFQAL PREQSPPPPL QTSSGAEVMD VGSGGDGQSE LPAEDPFNFY GASLLSKGSF SKGRLLIDP NCSGHSPRTA RHAPAVRKFS PDLKLLKDVK ISVSFTESCR SKDRKVLYTG AERDVRAECG LLLSPVSGDV H ACPFGGSV ...文字列:
METDESPSPL PCGPAGEAVM ESRARPFQAL PREQSPPPPL QTSSGAEVMD VGSGGDGQSE LPAEDPFNFY GASLLSKGSF SKGRLLIDP NCSGHSPRTA RHAPAVRKFS PDLKLLKDVK ISVSFTESCR SKDRKVLYTG AERDVRAECG LLLSPVSGDV H ACPFGGSV GDGVGIGGES ADKKDEENEL DQEKRVEYAV LDELEDFTDN LELDEEGAGG FTAKAIVQRD RVDEEALNFP YE DDFDNDV DALLEEGLCA PKKRRTEEKY GGDSDHPSDG ETSVQPMMTK IKTVLKSRGR PPTEPLPDGW IMTFHNSGVP VYL HRESRV VTWSRPYFLG TGSIRKHDPP LSSIPCLHYK KMKDNEEREQ SSDLTPSGDV SPVKPLSRSA ELEFPLDEPD SMGA DPGPP DEKDPLGAEA APGALGQVKA KVEVCKDESV DLEEFRSYLE KRFDFEQVTV KKFRTWAERR QFNREMKRKQ AESER PILP ANQKLITLSV QDAPTKKEFV INPNGKSEVC ILHEYMQRVL KVRPVYNFFE CENPSEPFGA SVTIDGVTYG SGTASS KKL AKNKAARATL EILIPDFVKQ TSEEKPKDSE ELEYFNHISI EDSRVYELTS KAGLLSPYQI LHECLKRNHG MGDTSIK FE VVPGKNQKSE YVMACGKHTV RGWCKNKRVG KQLASQKILQ LLHPHVKNWG SLLRMYGRES SKMVKQETSD KSVIELQQ Y AKKNKPNLHI LSKLQEEMKR LAEEREETRK KPKMSIVASA QPGGEPLCTV DV

UniProtKB: Microprocessor complex subunit DGCR8

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 109333

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5b16


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6lxe:
DROSHA-DGCR8 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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