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万見
- EMDB-23834: T4GALA Engineered Protein Nanocage -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23834
タイトルT4GALA Engineered Protein Nanocage
マップデータ
試料
  • 複合体: T4GALA Engineered Protein Nanocage
    • タンパク質・ペプチド: T4GALA Engineered Protein Nanocage
キーワードEncapsulin / Nanocage / Nanocompartment / VIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子)
機能・相同性Type 1 encapsulin shell protein / Encapsulating protein for peroxidase / encapsulin nanocompartment / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / Type 1 encapsulin shell protein
機能・相同性情報
生物種Quasibacillus thermotolerans (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Andreas MP / Jones JA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM133325 米国
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2021
タイトル: Triggered Reversible Disassembly of an Engineered Protein Nanocage*.
著者: Jesse A Jones / Ajitha S Cristie-David / Michael P Andreas / Tobias W Giessen /
要旨: Protein nanocages play crucial roles in sub-cellular compartmentalization and spatial control in all domains of life and have been used as biomolecular tools for applications in biocatalysis, drug ...Protein nanocages play crucial roles in sub-cellular compartmentalization and spatial control in all domains of life and have been used as biomolecular tools for applications in biocatalysis, drug delivery, and bionanotechnology. The ability to control their assembly state under physiological conditions would further expand their practical utility. To gain such control, we introduced a peptide capable of triggering conformational change at a key structural position in the largest known encapsulin nanocompartment. We report the structure of the resulting engineered nanocage and demonstrate its ability to disassemble and reassemble on demand under physiological conditions. We demonstrate its capacity for in vivo encapsulation of proteins of choice while also demonstrating in vitro cargo loading capabilities. Our results represent a functionally robust addition to the nanocage toolbox and a novel approach for controlling protein nanocage disassembly and reassembly under mild conditions.
履歴
登録2021年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月29日-
マップ公開2021年9月29日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7mh2
  • 表面レベル: 0.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7mh2
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23834.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23834.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.40318 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.45 / ムービー #1: 0.45
最小 - 最大-0.5600228 - 1.5971866
平均 (標準偏差)0.006595672 (±0.102173164)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 617.39996 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.40318181818181.40318181818181.4031818181818
M x/y/z440440440
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z617.400617.400617.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS440440440
D min/max/mean-0.5601.5970.007

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : T4GALA Engineered Protein Nanocage

全体名称: T4GALA Engineered Protein Nanocage
要素
  • 複合体: T4GALA Engineered Protein Nanocage
    • タンパク質・ペプチド: T4GALA Engineered Protein Nanocage

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超分子 #1: T4GALA Engineered Protein Nanocage

超分子名称: T4GALA Engineered Protein Nanocage / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Quasibacillus thermotolerans (バクテリア)

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分子 #1: T4GALA Engineered Protein Nanocage

分子名称: T4GALA Engineered Protein Nanocage / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Amino Acids 58-83: synthetic GALA peptide insertion; Amino Acids 305-310: Linker; Amino Acids 311-316: Affinity Tag
コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Quasibacillus thermotolerans (バクテリア)
分子量理論値: 35.290652 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MNKSQLYPDS PLTDQDFNQL DQTVIEAARR QLVGRRFIEL YGPLGRGMQS VFNDIFMESH EGGGEALAEA LAEALAEALA GGGAKMDFQ GSFDTEVESS RRVNYTIPML YKDFVLYWRD LEQSKALDIP IDFSVAANAA RDVAFLEDQM IFHGSKEFDI P GLMNVKGR ...文字列:
MNKSQLYPDS PLTDQDFNQL DQTVIEAARR QLVGRRFIEL YGPLGRGMQS VFNDIFMESH EGGGEALAEA LAEALAEALA GGGAKMDFQ GSFDTEVESS RRVNYTIPML YKDFVLYWRD LEQSKALDIP IDFSVAANAA RDVAFLEDQM IFHGSKEFDI P GLMNVKGR LTHLIGNWYE SGNAFQDIVE ARNKLLEMNH NGPYALVLSP ELYSLLHRVH KDTNVLEIEH VRELITAGVF QS PVLKGKS GVIVNTGRNN LDLAISEDFE TAYLGEEGMN HPFRVYETVV LRIKRPAAIC TLIDPEEGGG GGGHHHHHH

UniProtKB: Type 1 encapsulin shell protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.76 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC11H26N2O6Bis Tris Propane
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: 60 seconds, 5 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blot force: 20 Blot time: 4 seconds Wait time: 0 seconds.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.3 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1259 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 62.0 e/Å2

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6nj8

初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.00)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.00)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.00) / ソフトウェア - 詳細: Homogenous Refinement / 使用した粒子像数: 6707

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6nj8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細Model was initially docked in Chimera using Fit to Map command. Chains were manually refined in Coot with rigid body refinement, chain refinement, and iterative real space refinements. ASU was then refined using phenix.real_space_refine with default parameters. NCS operators were applied and refined again with NCS contstraints, global minimization, and ADP refinement.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 81.22 / 当てはまり具合の基準: Correlation Coefficient
得られたモデル

PDB-7mh2:
T4GALA Engineered Protein Nanocage

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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