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- EMDB-17192: Complex of human ASCT2 with Syncytin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17192
タイトルComplex of human ASCT2 with Syncytin-1
マップデータ2.62 Ang map of ASCT2-Syncytin-1.
試料
  • 複合体: Complex of ASCT2 with Synctin-1
    • 複合体: Alanine Serine Cysteine Transporter 2
      • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • 複合体: Syncytin-1
      • タンパク質・ペプチド: Syncytin-1
  • リガンド: ALANINEアラニン
キーワードSmall neutral amino acid transporter / ASCT2 / Syncytin-1 / Receptor binding domain (受容体) / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


syncytium formation by plasma membrane fusion / glutamine secretion / syncytium formation / L-glutamine import across plasma membrane / glutamine transport / L-glutamine transmembrane transporter activity / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity ...syncytium formation by plasma membrane fusion / glutamine secretion / syncytium formation / L-glutamine import across plasma membrane / glutamine transport / L-glutamine transmembrane transporter activity / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity / Amino acid transport across the plasma membrane / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / symporter activity / myoblast fusion / antiporter activity / amino acid transport / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein homotrimerization / RHOH GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / anatomical structure morphogenesis / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / 赤血球形成 / basal plasma membrane / メラノソーム / virus receptor activity / signaling receptor activity / extracellular exosome / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ENV polyprotein (coat polyprotein) / TLV/ENV coat polyprotein / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 2. / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutral amino acid transporter B(0) / Syncytin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Khare S / Reyes N
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)771965European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Receptor-recognition and antiviral mechanisms of retrovirus-derived human proteins.
著者: Shashank Khare / Miryam I Villalba / Juan C Canul-Tec / Arantza Balsebre Cajiao / Anand Kumar / Marija Backovic / Felix A Rey / Els Pardon / Jan Steyaert / Camilo Perez / Nicolas Reyes /
要旨: Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they ...Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they restrict infections from members of the largest interference group of vertebrate retroviruses, and are regarded as host immunity factors expressed during development. At the core of the syncytin-1 and suppressyn functions are poorly understood mechanisms to recognize a common cellular receptor, the membrane transporter ASCT2. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human ASCT2 in complexes with the receptor-binding domains of syncytin-1 and suppressyn. Despite their evolutionary divergence, the two placental proteins occupy similar positions in ASCT2, and are stabilized by the formation of a hybrid β-sheet or 'clamp' with the receptor. Structural predictions of the receptor-binding domains of extant retroviruses indicate overlapping binding interfaces and clamping sites with ASCT2, revealing a competition mechanism between the placental proteins and the retroviruses. Our work uncovers a common ASCT2 recognition mechanism by a large group of endogenous and disease-causing retroviruses, and provides high-resolution views on how placental human proteins exert morphological and immunological functions.
履歴
登録2023年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17192.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈2.62 Ang map of ASCT2-Syncytin-1.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.731 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0694
最小 - 最大-0.23648334 - 0.4735075
平均 (標準偏差)0.00012760822 (±0.012432237)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 292.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17192_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17192_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of ASCT2 with Synctin-1

全体名称: Complex of ASCT2 with Synctin-1
要素
  • 複合体: Complex of ASCT2 with Synctin-1
    • 複合体: Alanine Serine Cysteine Transporter 2
      • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • 複合体: Syncytin-1
      • タンパク質・ペプチド: Syncytin-1
  • リガンド: ALANINEアラニン

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超分子 #1: Complex of ASCT2 with Synctin-1

超分子名称: Complex of ASCT2 with Synctin-1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 180 kDa/nm

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超分子 #2: Alanine Serine Cysteine Transporter 2

超分子名称: Alanine Serine Cysteine Transporter 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Syncytin-1

超分子名称: Syncytin-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Neutral amino acid transporter B(0)

分子名称: Neutral amino acid transporter B(0) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.984566 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MWSHPQFEKS SGGLEVLFQG PMVADPPRDS KGLAAAEPTA NGGLALASIE DQGAAAGGYC GSRDQVRRCL RANLLVLLTV VAVVAGVAL GLGVSGAGGA LALGPERLSA FVFPGELLLR LLRMIILPLV VCSLIGGAAS LDPGALGRLG AWALLFFLVT T LLASALGV ...文字列:
MWSHPQFEKS SGGLEVLFQG PMVADPPRDS KGLAAAEPTA NGGLALASIE DQGAAAGGYC GSRDQVRRCL RANLLVLLTV VAVVAGVAL GLGVSGAGGA LALGPERLSA FVFPGELLLR LLRMIILPLV VCSLIGGAAS LDPGALGRLG AWALLFFLVT T LLASALGV GLALALQPGA ASAAINASVG AAGSAENAPS KEVLDSFLDL ARNIFPSNLV SAAFRSYSTT YEERNITGTR VK VPVGQEV EGMNILGLVV FAIVFGVALR KLGPEGELLI RFFNSFNEAT MVLVSWIMWY APVGIMFLVA GKIVEMEDVG LLF ARLGKY ILCCLLGHAI HGLLVLPLIY FLFTRKNPYR FLWGIVTPLA TAFGTSSSSA TLPLMMKCVE ENNGVAKHIS RFIL PIGAT VNMDGAALFQ CVAAVFIAQL SQQSLDFVKI ITILVTATAS SVGAAGIPAG GVLTLAIILE AVNLPVDHIS LILAV DWLV DRSCTVLNVE GDALGAGLLQ NYVDRTESRS TEPELIQVKS ELPLDPLPVP TEEGNPLLKH YRGPAGDATV ASEKES VM

UniProtKB: Neutral amino acid transporter B(0)

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分子 #2: Syncytin-1

分子名称: Syncytin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.24593 KDa
組換発現生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
配列文字列: AVVAFVGLSL GAPPPCRCMT SSSPYQEFLW RMQRPGNIDA PSYRSLSKGT PTFTAHTHMP RNCYHSATLC MHANTHYWTG KMINPSCPG GLGVTVCWTY FTQTGMSDGG GVQDQAREKH VKEVISQLTR VHGTSSPYKG LDLSKLHETL RTHTRLVSLF N TTLTGLHE ...文字列:
AVVAFVGLSL GAPPPCRCMT SSSPYQEFLW RMQRPGNIDA PSYRSLSKGT PTFTAHTHMP RNCYHSATLC MHANTHYWTG KMINPSCPG GLGVTVCWTY FTQTGMSDGG GVQDQAREKH VKEVISQLTR VHGTSSPYKG LDLSKLHETL RTHTRLVSLF N TTLTGLHE VSAQNPTNSW ICLPLNFRPY VSIPVPEQWN NFSTEINTTS VLVGPLVSNL EITHTSNLTC VKFSNTTYTT NS QCIRWVT PPTQIVCLPS GIFFVCGTSA YRCLNGSSES MCFLSFLVPP MTIYTEQDLY NYVISKPRNK RVPILPFVIG AGV LGALGT GIGGITTSTQ FYYKLSQELN GDMERVADSL VTLQDQLNSL AAVVLQNRRA LDLLTAERGG TCLFLGEECC YYVN QSGIV TEKVKEIRDR IQRRAEELRN TGPWGSGLEV LFQGPGPEPE A

UniProtKB: Syncytin-1

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分子 #3: ALANINE

分子名称: ALANINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ALA
分子量理論値: 89.093 Da
Chemical component information

ChemComp-ALA:
ALANINE / アラニン / アラニン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度9 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
5.0 mMC3H7NO2L-Alanineアラニン
25.0 mMC8H18N2O4SHepes
0.05 %C24H44O12Sucrose Monododecanoate
0.01 %C31H50O4.C4H11NO3Cholesteryl Hemisuccinate Tris Salt
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.003 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 165000
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
ソフトウェア名称: EPU (ver. 2)
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 15376 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 53.4 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4018074
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6mpb

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: Need to ask
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3) / 使用した粒子像数: 136195
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain詳細

6mpb

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

a8f1

residue_range: 40-64, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico modelThe alphafold model was used to model the N-terminal beta sheet of suppressyn.
ソフトウェア名称: Coot (ver. 0.9.8.3)
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 60.1
得られたモデル

PDB-8ouh:
Complex of human ASCT2 with Syncytin-1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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