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- EMDB-15561: Peripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15561
タイトルPeripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
    • タンパク質・ペプチド: OSCPOffensive Security Certified Professional
    • タンパク質・ペプチド: ATPTB4
    • タンパク質・ペプチド: ATPTB3
    • タンパク質・ペプチド: subunit-8
    • タンパク質・ペプチド: subunit-d
機能・相同性
機能・相同性情報


キネトプラスト / photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ミトコンドリア ...キネトプラスト / photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ミトコンドリア / ミトコンドリア / 核質 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / ATP synthase delta chain, mitochondrial / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Muehleip A / Gahura O / Zikova A / Amunts A
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases.
著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies.
履歴
登録2022年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月26日-
マップ公開2022年10月26日-
更新2022年10月26日-
現状2022年10月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15561.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15561.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.06698588 - 0.114934325
平均 (標準偏差)-0.0007027486 (±0.0014592649)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 464.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15561_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_15561_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_15561_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei

全体名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
要素
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
    • タンパク質・ペプチド: OSCPOffensive Security Certified Professional
    • タンパク質・ペプチド: ATPTB4
    • タンパク質・ペプチド: ATPTB3
    • タンパク質・ペプチド: subunit-8
    • タンパク質・ペプチド: subunit-d

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超分子 #1: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei

超分子名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
株: Lister 427

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分子 #1: OSCP

分子名称: OSCP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 28.869924 KDa
配列文字列: MFRRLSSSAR AVVAARFYTP PEGLKKLYAS DFENSKYPLN IVPSDSVLFA KFLYKAAEEK GNFDNILSDF QKIAAAASKL PIFWERTAV VEKIPEFKQL SEPTFFTLVW MQNNGMLELI QEVAEVYETF VNAKQKKAVA KIFVAPGGEK NVEEARRVAE E LHKGLKEL ...文字列:
MFRRLSSSAR AVVAARFYTP PEGLKKLYAS DFENSKYPLN IVPSDSVLFA KFLYKAAEEK GNFDNILSDF QKIAAAASKL PIFWERTAV VEKIPEFKQL SEPTFFTLVW MQNNGMLELI QEVAEVYETF VNAKQKKAVA KIFVAPGGEK NVEEARRVAE E LHKGLKEL ADYTLVLKTV VDRTIVKGFA VELAGQYVNK AEGQQKQAGR ADEVDYTNLP APKPQKTVWD DNIETEVLRK YL DGLSQYD MEEAKYGV

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分子 #2: ATPTB4

分子名称: ATPTB4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 17.218723 KDa
配列文字列:
MRRTFISFSA ASAAAAAPVT STKMQTLHKL LTGEVSFKNK APVKDCNIVH QFGENWATEL SAYAKTLPAE QQKIIVRQIA RVKLTRYTV AELAAYCGDG PALLDETARA ANIEQGVAFV KAKGVEAFEK YVAEESTNAN WKPEEAKKFI EDVKAKAK

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分子 #3: ATPTB3

分子名称: ATPTB3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 27.646643 KDa
配列文字列: MSKQLTFISA GATAAVLQSA SAIVSKVAGG RVQTKTAKEA GRHAVVVGPE TPIGVHTAVT EVPKSAQDPL FSGVSTVVVR AVLPRAAPD SVQLRDALDV YASAGIDTKE EVRSATEAFK KSAEVAVGKA KAKGVKRIVL VVKQASKHNC INELFKKIST E TIESAGLT ...文字列:
MSKQLTFISA GATAAVLQSA SAIVSKVAGG RVQTKTAKEA GRHAVVVGPE TPIGVHTAVT EVPKSAQDPL FSGVSTVVVR AVLPRAAPD SVQLRDALDV YASAGIDTKE EVRSATEAFK KSAEVAVGKA KAKGVKRIVL VVKQASKHNC INELFKKIST E TIESAGLT TEVVGTAAVA NQLIVNPESL GVVLLNDVAA TEQIELAFAG VVGGVSRVYH TVEGGKISAG HSFKSVALAV AQ ELRELGL SSEADKVEAA ASKNPRAVVS AL

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分子 #4: subunit-8

分子名称: subunit-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 13.750958 KDa
配列文字列:
MLRRLGANVS NMARPMNKYA VTVSPRRHLE PMSTWYLASW AMVWYYAFFF WMPMVWTDIM VPSFVYNKLP VIHFLQEKRA EQKLRRVLD ETYTEWTEEL DQAHVTDAIT RSLNI

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分子 #5: subunit-d

分子名称: subunit-d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (ブルーストリパノソーマ)
分子量理論値: 43.379324 KDa
配列文字列: MRRVSSPNIT IQSVRWISGV SPLLYFPPTT TSTTNREDQI NKNTNIAIQM IKRYKGEVPP HYTRKSSATI EQVEKEIDAL LGGAEKLRK TSTDDQPMDK LTLMERCLRH ALWSYHKEEG RYDFDQIGRW VVYTPEDEVK LAQLKREVEA KEKLAALRKR R EEEGLPGG ...文字列:
MRRVSSPNIT IQSVRWISGV SPLLYFPPTT TSTTNREDQI NKNTNIAIQM IKRYKGEVPP HYTRKSSATI EQVEKEIDAL LGGAEKLRK TSTDDQPMDK LTLMERCLRH ALWSYHKEEG RYDFDQIGRW VVYTPEDEVK LAQLKREVEA KEKLAALRKR R EEEGLPGG PVPRINWPQE YSSFIDREPV VAKRIRYDTL ASTTLERDEK QIESTLQQYR RASQDKRLDD LVDLLERFKP VL AREAIMQ RLTIKHLEGQ LGVWRYMDWC PEVRDRAELE VDITGWQWWS PLEERRLLPV RLRSVNEVRE IMSKTQAKKS AEA AERNPI VTQTSTGDNA RDRLLKEVLA LQARINQRDE VEPSQTEQKK KAHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 33.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 201210
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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