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- PDB-8csl: Sub-tomogram averaging of erythrocyte ankyrin-1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8csl
タイトルSub-tomogram averaging of erythrocyte ankyrin-1 complex
要素
  • Ammonium transporter Rh type A
  • Ankyrin-1
  • Band 3 anion transport protein
  • Blood group Rh(CE) polypeptide
  • Glycophorin-A
  • Glycophorin-B
  • Protein 4.2
キーワードTRANSPORT PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / Membrane protein (膜タンパク質) / ankyrin complex (アンキリン) / TRANSPORT PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / ammonium homeostasis / hemoglobin metabolic process / spectrin-associated cytoskeleton ...methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / ammonium homeostasis / hemoglobin metabolic process / spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / ammonium transmembrane transport / leak channel activity / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / negative regulation of urine volume / NrCAM interactions / Bicarbonate transporters / Neurofascin interactions / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / plasma membrane phospholipid scrambling / monoatomic anion transmembrane transporter activity / ammonium channel activity / chloride:bicarbonate antiporter activity / cytoskeletal anchor activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / monoatomic anion transport / M band / inorganic cation transmembrane transport / Interaction between L1 and Ankyrins / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / ankyrin binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / spectrin binding / hemoglobin binding / cortical cytoskeleton / エキソサイトーシス / erythrocyte maturation / erythrocyte development / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / protein-membrane adaptor activity / spleen development / chloride transmembrane transport / cytoskeleton organization / 筋小胞体 / protein localization to plasma membrane / regulation of intracellular pH / Cell surface interactions at the vascular wall / carbon dioxide transport / cell morphogenesis / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / transmembrane transport / structural constituent of cytoskeleton / 筋鞘 / cytoplasmic side of plasma membrane / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Z disc / 凝固・線溶系 / virus receptor activity / regulation of cell shape / ATPase binding / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / blood microparticle / 細胞骨格 / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Glycophorin, conserved site / : / Glycophorin A / Glycophorin A signature. / Glycophorin / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal ...Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Glycophorin, conserved site / : / Glycophorin A / Glycophorin A signature. / Glycophorin / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Ammonium transporter AmtB-like domain / Ammonium Transporter Family / Ammonium/urea transporter / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Transglutaminase-like superfamily / Anion exchange protein 1 / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / Phosphotransferase/anion transporter / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycophorin-A / Band 3 anion transport protein / Glycophorin-B / Ankyrin-1 / Protein 4.2 / Blood group Rh(CE) polypeptide / Ammonium transporter Rh type A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25 Å
データ登録者Vallese, F. / Kim, K. / Yen, L.Y. / Johnston, J.D. / Noble, A.J. / Cali, T. / Clarke, O.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-1
W: Band 3 anion transport protein
K: Blood group Rh(CE) polypeptide
L: Ammonium transporter Rh type A
Q: Ammonium transporter Rh type A
X: Protein 4.2
P: Glycophorin-B
R: Glycophorin-A
a: Glycophorin-A
V: Band 3 anion transport protein
e: Band 3 anion transport protein
S: Glycophorin-A
b: Glycophorin-A
Y: Band 3 anion transport protein
f: Band 3 anion transport protein
T: Glycophorin-A
c: Glycophorin-A
Z: Band 3 anion transport protein
g: Band 3 anion transport protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,238,74519
ポリマ－1,238,74519
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 7種, 19分子 AWVeYfZgKLQXPRaSbTc

#1: タンパク質 Ankyrin-1 / / ANK-1 / Ankyrin-R / Erythrocyte ankyrin


分子量: 206522.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16157
#2: タンパク質
Band 3 anion transport protein / / Anion exchange protein 1 / AE 1 / Anion exchanger 1 / Solute carrier family 4 member 1


分子量: 101883.859 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02730
#3: タンパク質 Blood group Rh(CE) polypeptide / Rh polypeptide 1 / RhPI / Rh30A / RhIXB / Rhesus C/E antigens


分子量: 45598.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18577
#4: タンパク質 Ammonium transporter Rh type A / Erythrocyte membrane glycoprotein Rh50 / Erythrocyte plasma membrane 50 kDa glycoprotein / Rh50A / ...Erythrocyte membrane glycoprotein Rh50 / Erythrocyte plasma membrane 50 kDa glycoprotein / Rh50A / Rhesus blood group family type A glycoprotein / Rh family type A glycoprotein / Rh type A glycoprotein / Rhesus blood group-associated ammonia channel / Rhesus blood group-associated glycoprotein


分子量: 44229.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q02094
#5: タンパク質 Protein 4.2 / / P4.2 / Erythrocyte membrane protein band 4.2 / Erythrocyte protein 4.2


分子量: 77096.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16452
#6: タンパク質 Glycophorin-B / PAS-3 / SS-active sialoglycoprotein / Sialoglycoprotein delta


分子量: 9789.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06028
#7: タンパク質
Glycophorin-A / MN sialoglycoprotein / PAS-2 / Sialoglycoprotein alpha


分子量: 16348.433 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02724

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Sub-tomogram average of ankyrin-1 complexes from native erythrocyte vesicles
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 130 mM KCl, 10 mM HEPES, pH 7.4
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Ghost membranes (~100 mg) were pelleted (6,000 x g, 10 minutes), washed 5 times in 130 mM KCl, 10 mM HEPES, pH 7.4, and then homogenized with the same buffer. The sample was sonicated using ...詳細: Ghost membranes (~100 mg) were pelleted (6,000 x g, 10 minutes), washed 5 times in 130 mM KCl, 10 mM HEPES, pH 7.4, and then homogenized with the same buffer. The sample was sonicated using microprobe (amplitude = 30, pulse on = 5 sec, rest time = 10 sec, total pulse on = 50 sec). Large fragments are removed by centrifugation (6,000 x g, 10 minutes) and the supernatant was extruded (Avanti Polar Lipid) 10 times using a 400 nm filter. After extrusion, vesicles were collected by ultra-centrifugation at 35,000 rpm for 30 minutes (S120-AT3, Sorvall). The pellet, which contains vesicles, was resuspended at a final concentration of 5 mg/mL. All steps were performed at room temperature to facilitate vesicle formation.
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 3.14 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 113 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2Leginon画像取得
4WarpCTF補正
CTF補正詳細: Warp / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1596 / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selection詳細: Picked using crYOLO, trained using manual picks. / Num. of tomograms: 100 / Num. of volumes extracted: 60029
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
詳細: Erythrocyte ankyrin-1 complex (Class1, 8CS9) was rigid fit as a single body to the map using fitmap in UCSF Chimera, after which waters, ligands and sidechains were removed from the model.
原子モデル構築PDB-ID: 8CS9

8cs9


Accession code: 8CS9 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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