[日本語] English
万見
- PDB-8cky: HIV-1 mature capsid hexamer from CA-IP6 CLPs, bound to Nup153 peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8cky
タイトルHIV-1 mature capsid hexamer from CA-IP6 CLPs, bound to Nup153 peptide
要素
  • Gag polyproteinGroup-specific antigen
  • Nuclear pore complex protein Nup153核膜孔
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / Capsid (カプシド) / Hexamer (オリゴマー) / HIV-1 / Mature / Nup153
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA ...negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / RNA export from nucleus / tRNA processing in the nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / nuclear localization sequence binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 核膜孔 / protein-membrane adaptor activity / 宿主 / viral process / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear periphery / HCMV Late Events / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / viral penetration into host nucleus / protein import into nucleus / 核膜 / snRNP Assembly / viral nucleocapsid / 核膜 / host cell cytoplasm / amyloid fibril formation / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / 核小体 / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / virion membrane / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily ...Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Nuclear pore complex protein Nup153
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Stacey, J.C.V. / Briggs, J.A.G.
資金援助 ドイツ, 米国, 英国, 5件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147890 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5U54AI150472-09 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54 AI170855-01 米国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Two structural switches in HIV-1 capsid regulate capsid curvature and host factor binding.
著者: James C V Stacey / Aaron Tan / John M Lu / Leo C James / Robert A Dick / John A G Briggs /
要旨: The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical ...The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical capsids from a lattice of hexamers and pentamers, and engages in and then relinquishes multiple interactions with cellular proteins in an orchestrated fashion. Cellular host factors including Nup153, CPSF6, and Sec24C engage the same pocket within CA hexamers. How CA assembles pentamers and hexamers of different curvatures, how CA oligomerization states or curvature might modulate host-protein interactions, and how binding of multiple cofactors to a single site is coordinated, all remain to be elucidated. Here, using single-particle cryoEM, we have determined the structure of the mature HIV-1 CA pentamer and hexamer from conical CA-IP polyhedra to ~3 Å resolution. We also determined structures of hexamers in the context of multiple lattice curvatures and number of pentamer contacts. Comparison of these structures, bound or not to host protein peptides, revealed two structural switches within HIV-1 CA that modulate peptide binding according to CA lattice curvature and whether CA is hexameric or pentameric. These observations suggest that the conical HIV-1 capsid has different host-protein binding properties at different positions on its surface, which may facilitate cell entry and represent an evolutionary advantage of conical morphology.
履歴
登録2023年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gag polyprotein
B: Nuclear pore complex protein Nup153


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4492
ポリマ－27,4492
非ポリマー00
水0
1
A: Gag polyprotein
B: Nuclear pore complex protein Nup153
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,69612
ポリマ－164,69612
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
Buried area660 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area12530 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Gag polyprotein / Group-specific antigen


分子量: 25761.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: B6DRA0
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear pore complex protein Nup153 / 核膜孔 / 153 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup153


分子量: 1687.721 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1407-1423 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49790

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: HIV-1 Mature Capsid / タイプ: COMPLEX
詳細: Hexamer bound to FG repeat containing Nup153 peptide.
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.027 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.1
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1300 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
22 mMTCEPC9H15O6P1
350 mMMESC6H13NO4S1
42.5 mMinositol hexakisphosphateフィチン酸C6H18O24P61
50.1 %DMSOジメチルスルホキシドC2H6OS1
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: VLP assembly, bound to Nup153 peptide.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4770
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3689: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.82粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2分類
12cryoSPARC3.3.2３次元再構成
13ISOLDEモデル精密化
14Cootモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1457736
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 595899 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 4 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeSource nameタイプ
14XFX

4xfx

14XFXPDBexperimental model
25TSX

5tsx

15TSXPDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0091769
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.8742405
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.59652
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.049273
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.007311

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る