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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7z4a | ||||||
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タイトル | Bacteriophage SU10 tail and bottom part of the capsid (C1) | ||||||
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機能・相同性 | ![]() Protein of unknown function DUF5309 / Family of unknown function (DUF5309) / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Bacterial Ig-like domain (group 2) / Bacterial Ig-like domain 2 / Bacterial Ig-like domain, group 2 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Siborova, M. / Fuzik, T. / Prochazkova, M. / Novacek, J. / Plevka, P. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Tail proteins of phage SU10 reorganize into the nozzle for genome delivery. 著者: Marta Šiborová / Tibor Füzik / Michaela Procházková / Jiří Nováček / Martin Benešík / Anders S Nilsson / Pavel Plevka / ![]() ![]() 要旨: Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses ...Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses elongate upon cell attachment. Here we show that the virion of SU10 has a prolate head, containing genome and ejection proteins, and a tail, which is formed of portal, adaptor, nozzle, and tail needle proteins and decorated with long and short fibers. The binding of the long tail fibers to the receptors in the outer bacterial membrane induces the straightening of nozzle proteins and rotation of short tail fibers. After the re-arrangement, the nozzle proteins and short tail fibers alternate to form a nozzle that extends the tail by 28 nm. Subsequently, the tail needle detaches from the nozzle proteins and five types of ejection proteins are released from the SU10 head. The nozzle with the putative extension formed by the ejection proteins enables the delivery of the SU10 genome into the bacterial cytoplasm. It is likely that this mechanism of genome delivery, involving the formation of the tail nozzle, is employed by all Kuraviruses. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14489MC ![]() 7z44C ![]() 7z45C ![]() 7z46C ![]() 7z47C ![]() 7z48C ![]() 7z49C ![]() 7z4bC ![]() 7z4fC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | x 5 ![]()
| x 6
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28836.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B4N231 #2: タンパク質 | | ![]() 分子量: 110352.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B4N0C1 #3: タンパク質 | 分子量: 83558.227 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B4N0B9 #4: タンパク質 | 分子量: 85055.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B4N229 #5: タンパク質 | 分子量: 38616.457 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A0B4N1Q7 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 4.5 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Escherichia coli | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 49 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 25689 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 4.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 11688 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |