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万見
- PDB-7au2: Cryo-EM structure of human exostosin-like 3 (EXTL3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7au2
タイトルCryo-EM structure of human exostosin-like 3 (EXTL3)
要素Exostosin-like 3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / heparan (ヘパラン硫酸) / n-acetylglucosaminyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of detection of glucose / protein-hormone receptor activity / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response to wounding / XBP1(S) activates chaperone genes / glycosyltransferase activity / protein glycosylation ...glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of detection of glucose / protein-hormone receptor activity / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / negative regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response to wounding / XBP1(S) activates chaperone genes / glycosyltransferase activity / protein glycosylation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of cell growth / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / magnesium ion binding / 小胞体 / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Exostosin-like / Exostosin, GT47 domain / Exostosin family / Glycosyl transferase 64 domain / Glycosyl transferase family 64 domain / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Wilson, L.F.L. / Dendooven, T. / Hardwick, S.W. / Chirgadze, D.Y. / Luisi, B.F. / Logan, D.T. / Mani, K. / Dupree, P.
資金援助 英国, スウェーデン, 8件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
Wellcome Trust200873/Z/16/Z 英国
Swedish Research Council2014-03402 スウェーデン
Swedish Research Council2016-04855 スウェーデン
Cancerfonden180710 スウェーデン
Engineering and Physical Sciences Research Council 英国
University of Cambridge 英国
OpenPlantBB/L014130/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: The structure of EXTL3 helps to explain the different roles of bi-domain exostosins in heparan sulfate synthesis.
著者: L F L Wilson / T Dendooven / S W Hardwick / A Echevarría-Poza / T Tryfona / K B R M Krogh / D Y Chirgadze / B F Luisi / D T Logan / K Mani / P Dupree /
要旨: Heparan sulfate is a highly modified O-linked glycan that performs diverse physiological roles in animal tissues. Though quickly modified, it is initially synthesised as a polysaccharide of ...Heparan sulfate is a highly modified O-linked glycan that performs diverse physiological roles in animal tissues. Though quickly modified, it is initially synthesised as a polysaccharide of alternating β-D-glucuronosyl and N-acetyl-α-D-glucosaminyl residues by exostosins. These enzymes generally possess two glycosyltransferase domains (GT47 and GT64)-each thought to add one type of monosaccharide unit to the backbone. Although previous structures of murine exostosin-like 2 (EXTL2) provide insight into the GT64 domain, the rest of the bi-domain architecture is yet to be characterised; hence, how the two domains co-operate is unknown. Here, we report the structure of human exostosin-like 3 (EXTL3) in apo and UDP-bound forms. We explain the ineffectiveness of EXTL3's GT47 domain to transfer β-D-glucuronosyl units, and we observe that, in general, the bi-domain architecture would preclude a processive mechanism of backbone extension. We therefore propose that heparan sulfate backbone polymerisation occurs by a simple dissociative mechanism.
履歴
登録2020年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exostosin-like 3
B: Exostosin-like 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,7566
ポリマ－203,4102
非ポリマー2,3464
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area12920 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area52010 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Exostosin-like 3 / EXT-related protein 1 / Glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase ...EXT-related protein 1 / Glucuronyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase / Hereditary multiple exostoses gene isolog / Multiple exostosis-like protein 3 / Putative tumor suppressor protein EXTL3


分子量: 101705.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EXTL3, EXTL1L, EXTR1, KIAA0519 / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O43909, glucuronosyl-galactosyl-proteoglycan 4-alpha-N-acetylglucosaminyltransferase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homodimer of EXTL3 globular domain / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.17 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 71.4 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4Gctf1.06CTF補正
7Buccaneerモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
9ISOLDEモデルフィッティング
11PHENIX1.18.2モデル精密化
12RELION2.1初期オイラー角割当
13RELION2.1最終オイラー角割当
14RELION2.1分類
15RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 656292
3次元再構成解像度: 2.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 171285 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00511556
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65515730
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d21.7881600
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471752
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052004

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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