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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5kua | ||||||
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タイトル | Cryo-EM reconstruction of Neisseria meningitidis Type IV pilus | ||||||
要素 | pilin | ||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / melted helix / Type IV pili | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / pilus / cell adhesion / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å | ||||||
データ登録者 | Kolappan, S. / Coureuil, M. / Yu, X. / Nassif, X. / Craig, L. / Egelman, E.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: Structure of the Neisseria meningitidis Type IV pilus. 著者: Subramania Kolappan / Mathieu Coureuil / Xiong Yu / Xavier Nassif / Edward H Egelman / Lisa Craig / 要旨: Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin ...Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin protein, which share a conserved hydrophobic N terminus that is a curved extended α-helix, α1, in X-ray crystal structures. Here we report a 1.44 Å crystal structure of the N. meningitidis major pilin PilE and a ∼6 Å cryo-electron microscopy reconstruction of the intact pilus, from which we built an atomic model for the filament. This structure reveals the molecular arrangement of the N-terminal α-helices in the filament core, including a melted central portion of α1 and a bridge of electron density consistent with a predicted salt bridge necessary for pilus assembly. This structure has important implications for understanding pilus biology. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5kua.cif.gz | 646.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5kua.ent.gz | 538.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5kua.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5kua_validation.pdf.gz | 872.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5kua_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5kua_validation.xml.gz | 176.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5kua_validation.cif.gz | 234 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ku/5kua ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ku/5kua | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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対称性 | らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 26 / Rise per n subunits: 10.3 Å / Rotation per n subunits: 100.8 °) |
詳細 | The biological unit is a helical fibril comprising an indeterminate number of identical subunits. The provided helical parameters should be applied to a single subunit to generate an extended fibril. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17067.182 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) / 参照: UniProt: A0A1I9GEU1*PLUS |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Type IV pilus / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: Neisseria meningitidis (髄膜炎菌) |
緩衝液 | pH: 10.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 297 K / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV) |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_2299: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: SPIDER / バージョン: 13 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 100.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / 粒子像の数: 15586 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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