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万見
- PDB-5apm: Multiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein inter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5apm
タイトルMultiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis
要素
  • VP0
  • VP1
  • VP3
キーワードVIRUS (ウイルス) / PICORNAVIRUS (ピコルナウイルス科) / PARECHOVIRUS / HUMAN PARECHOVIRUS 3 / HPEV3 / NEONATAL SEPSIS (新生児敗血症) / CRYOEM (低温電子顕微鏡法) / IMAGE PROCESSING (デジタル画像処理) / SINGLE PARTICLE ANALYSIS (単粒子解析法)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / カプシド / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell ...RNA-protein covalent cross-linking / : / : / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / カプシド / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / symbiont entry into host cell / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid ...Viral polyprotein, parechovirus P3B / Parechovirus Genome-linked protein / Viral polyprotein, parechovirus P3A / Picornaviridae P3A protein / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN PARECHOVIRUS 3 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Shakeel, S. / Westerhuis, B.M. / Domanska, A. / Koning, R.I. / Matadeen, R. / Koster, A.J. / Bakker, A.Q. / Beaumont, T. / Wolthers, K.C. / Butcher, S.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis.
著者: Shabih Shakeel / Brenda M Westerhuis / Ausra Domanska / Roman I Koning / Rishi Matadeen / Abraham J Koster / Arjen Q Bakker / Tim Beaumont / Katja C Wolthers / Sarah J Butcher /
要旨: The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in ...The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in complex with human monoclonal antibody Fabs demonstrates the expected picornavirus capsid structure with three distinct features. First, 25% of the HPeV3 RNA genome in 60 sites is highly ordered as confirmed by asymmetric reconstruction, and interacts with conserved regions of the capsid proteins VP1 and VP3. Second, the VP0 N terminus stabilizes the capsid inner surface, in contrast to other picornaviruses where on expulsion as VP4, it forms an RNA translocation channel. Last, VP1's hydrophobic pocket, the binding site for the antipicornaviral drug, pleconaril, is blocked and thus inappropriate for antiviral development. Together, these results suggest a direction for development of neutralizing antibodies, antiviral drugs based on targeting the RNA-protein interactions and dissection of virus assembly on the basis of RNA nucleation.
履歴
登録2015年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3137
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3137
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP1
B: VP3
C: VP0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,9993
ポリマ－77,9993
非ポリマー00
水0
1
A: VP1
B: VP3
C: VP0
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,679,969180
ポリマ－4,679,969180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: VP1
B: VP3
C: VP0
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 390 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,99715
ポリマ－389,99715
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: VP1
B: VP3
C: VP0
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 468 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)467,99718
ポリマ－467,99718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 VP1


分子量: 22393.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN PARECHOVIRUS 3 (ウイルス) / 細胞株: VERO / Variant: 152037 / 参照: UniProt: D2IE17
#2: タンパク質 VP3


分子量: 26663.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN PARECHOVIRUS 3 (ウイルス) / 細胞株: VERO / Variant: 152037 / 参照: UniProt: D2IE17
#3: タンパク質 VP0


分子量: 28943.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HUMAN PARECHOVIRUS 3 (ウイルス) / 細胞株: VERO / Variant: 152037 / 参照: UniProt: D2IE17
配列の詳細WE MODELLED RESIDUES 24-221. WE MODELLED RESIDUES 20-256. WE MODELLED RESIDUES 20-282.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HUMAN PARECHOVIRUS 3 / タイプ: VIRUS / 詳細: FORMALDEHYDE-INACTIVATED VIRUS WAS IMAGED.
緩衝液名称: 10MM TRIS-HCL, 150MM NACL, 1MM MGCL2 / pH: 7.5 / 詳細: 10MM TRIS-HCL, 150MM NACL, 1MM MGCL2
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2015年1月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2340 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 420 nm / Cs: 0.01 mm
撮影電子線照射量: 36 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 1028

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFFIND3CTF補正
2ResMapその他
3ETHAN粒子像選択
4Auto3DEM３次元再構成
5EMAN1３次元再構成
6EMAN2３次元再構成
7RELION３次元再構成
CTF補正詳細: MICROGRAPHS
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM LIKELIHOOD METHOD. / 解像度: 4.3 Å / 粒子像の数: 8889 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.14 Å
詳細: WE DID NOT MODELLED DISORDERED REGIONS. THE PROVIDE COORDINATES ARE FOR AN ASYMMETRIC UNIT OF THE VIRUS. IN ORDER TO GENERATE THE WHOLE CAPSID, PLEASE USE THE MATRICES PROVIDED IN REMARK 350. ...詳細: WE DID NOT MODELLED DISORDERED REGIONS. THE PROVIDE COORDINATES ARE FOR AN ASYMMETRIC UNIT OF THE VIRUS. IN ORDER TO GENERATE THE WHOLE CAPSID, PLEASE USE THE MATRICES PROVIDED IN REMARK 350. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3137. (DEPOSITION ID: 13643).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY MODEL
精密化最高解像度: 4.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5490 0 0 0 5490

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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