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- PDB-3dno: Molecular structure for the HIV-1 gp120 trimer in the CD4-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dno
タイトルMolecular structure for the HIV-1 gp120 trimer in the CD4-bound state
要素(HIV-1 envelope glycoprotein gp120) x 3
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / HIV-1 / ENVELOPE GLYCOPROTEIN / IMMUNODEFICIENCY VIRUS / gp120 (Gp120 (HIV)) / AIDS (後天性免疫不全症候群) / Apoptosis (アポトーシス) / Cleavage on pair of basic residues / Envelope protein (エンベロープ (ウイルス)) / Fusion protein (融合タンパク質) / Host-virus interaction / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Palmitate (パルミチン酸) / Viral immunoevasion / Virion (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / actin filament organization ...Synthesis and processing of ENV and VPU / evasion of host immune response / Alpha-defensins / Dectin-2 family / Binding and entry of HIV virion / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / actin filament organization / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20 Å
データ登録者Borgnia, M.J. / Liu, J. / Bartesaghi, A. / Sapiro, G. / Subramaniam, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Molecular architecture of native HIV-1 gp120 trimers.
著者: Jun Liu / Alberto Bartesaghi / Mario J Borgnia / Guillermo Sapiro / Sriram Subramaniam /
要旨: The envelope glycoproteins (Env) of human and simian immunodeficiency viruses (HIV and SIV, respectively) mediate virus binding to the cell surface receptor CD4 on target cells to initiate infection. ...The envelope glycoproteins (Env) of human and simian immunodeficiency viruses (HIV and SIV, respectively) mediate virus binding to the cell surface receptor CD4 on target cells to initiate infection. Env is a heterodimer of a transmembrane glycoprotein (gp41) and a surface glycoprotein (gp120), and forms trimers on the surface of the viral membrane. Using cryo-electron tomography combined with three-dimensional image classification and averaging, we report the three-dimensional structures of trimeric Env displayed on native HIV-1 in the unliganded state, in complex with the broadly neutralizing antibody b12 and in a ternary complex with CD4 and the 17b antibody. By fitting the known crystal structures of the monomeric gp120 core in the b12- and CD4/17b-bound conformations into the density maps derived by electron tomography, we derive molecular models for the native HIV-1 gp120 trimer in unliganded and CD4-bound states. We demonstrate that CD4 binding results in a major reorganization of the Env trimer, causing an outward rotation and displacement of each gp120 monomer. This appears to be coupled with a rearrangement of the gp41 region along the central axis of the trimer, leading to closer contact between the viral and target cell membranes. Our findings elucidate the structure and conformational changes of trimeric HIV-1 gp120 relevant to antibody neutralization and attachment to target cells.
履歴
登録2008年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月5日Group: Derived calculations
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5020
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
B: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
C: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
D: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
E: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
F: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
G: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
H: HIV-1 envelope glycoprotein gp120
I: HIV-1 envelope glycoprotein gp120


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3809
ポリマ－96,3809
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HIV-1 envelope glycoprotein gp120 / SU / Glycoprotein 120 / gp120


分子量: 4225.840 Da / 分子数: 3 / 断片: Core: Residues 90-124 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human immunodeficiency virus type 1
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate HXB2 group M subtype B, BaL / 遺伝子: env / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578
#2: タンパク質 HIV-1 envelope glycoprotein gp120 / SU / Glycoprotein 120 / gp120


分子量: 18570.014 Da / 分子数: 3 / 断片: Core: Residues 198-396 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human immunodeficiency virus type 1
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate HXB2 group M subtype B, BaL / 遺伝子: env / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578
#3: タンパク質 HIV-1 envelope glycoprotein gp120 / SU / Glycoprotein 120 / gp120


分子量: 9330.696 Da / 分子数: 3 / 断片: Core: Residues 410-492 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human immunodeficiency virus type 1
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate HXB2 group M subtype B, BaL / 遺伝子: env / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent-ID
1HIV-1 BaLCOMPLEX0
2HIV-1 Envelope Glycoprotein GP1201
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens / 株: SupT1-CCR5 CL.30
緩衝液名称: 0.01 M Tris-HCl, 0.1 M NaCl, 1 mM EDTA / pH: 7.2 / 詳細: 0.01 M Tris-HCl, 0.1 M NaCl, 1 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Home made holey-carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Ethane 77K 100%RH Vitrobot

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 34000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.2 mm
試料ホルダ温度: 90 K / 傾斜角・最大: 70 ° / 傾斜角・最小: -70 °
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMOD３次元再構成
CTF補正詳細: No CTF correction applied
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成手法: Tomographic reconstruction Weighted Back Projection / 解像度: 20 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 0.41 Å
詳細: IMOD was used for tomographic reconstruction. Programs developed in-house were used for alignment and classification of individual tomographic volumes. The final map is the average of ~4000 individual spikes.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation coefficient
詳細: METHOD--Automatic. The coordinates for this entry and the two related entries 3DNL and 3DNN are based on fitting 1GC1 coordinates for the gp120 monomer deposited previously by Kwong et al in ...詳細: METHOD--Automatic. The coordinates for this entry and the two related entries 3DNL and 3DNN are based on fitting 1GC1 coordinates for the gp120 monomer deposited previously by Kwong et al in 1998 into the density map for the trimer derived by electron microscopy. Therefore, authors did not deposit new structure factors, and, any features such as unusual torsion angles are the same as in the 1GC1 coordinates. REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築PDB-ID: 1GC1

1gc1

精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6738 0 0 0 6738

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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