[日本語] English
万見
- EMDB-36216: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex in active state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-36216
タイトルlocal map of hPhK alpha-gamma subcomplex in active state
マップデータ
試料
  • 複合体: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex
キーワードlocal map of hPhK alpha-gamma subcomplex / CYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / tau-protein kinase / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / tau-protein kinase activity / glycogen metabolic process / generation of precursor metabolites and energy / carbohydrate metabolic process ...phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / tau-protein kinase / glycogen biosynthetic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / tau-protein kinase activity / glycogen metabolic process / generation of precursor metabolites and energy / carbohydrate metabolic process / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / enzyme binding / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Haspin like kinase domain / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Haspin like kinase domain / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform / Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yang XK / Xiao JY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Architecture and activation of human muscle phosphorylase kinase.
著者: Xiaoke Yang / Mingqi Zhu / Xue Lu / Yuxin Wang / Junyu Xiao /
要旨: The study of phosphorylase kinase (PhK)-regulated glycogen metabolism has contributed to the fundamental understanding of protein phosphorylation; however, the molecular mechanism of PhK remains ...The study of phosphorylase kinase (PhK)-regulated glycogen metabolism has contributed to the fundamental understanding of protein phosphorylation; however, the molecular mechanism of PhK remains poorly understood. Here we present the high-resolution cryo-electron microscopy structures of human muscle PhK. The 1.3-megadalton PhK αβγδ hexadecamer consists of a tetramer of tetramer, wherein four αβγδ modules are connected by the central β scaffold. The α- and β-subunits possess glucoamylase-like domains, but exhibit no detectable enzyme activities. The α-subunit serves as a bridge between the β-subunit and the γδ subcomplex, and facilitates the γ-subunit to adopt an autoinhibited state. Ca-free calmodulin (δ-subunit) binds to the γ-subunit in a compact conformation. Upon binding of Ca, a conformational change occurs, allowing for the de-inhibition of the γ-subunit through a spring-loaded mechanism. We also reveal an ADP-binding pocket in the β-subunit, which plays a role in allosterically enhancing PhK activity. These results provide molecular insights of this important kinase complex.
履歴
登録2023年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月3日-
マップ公開2024年4月3日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_36216.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_36216.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.24
最小 - 最大-2.680255 - 4.921381
平均 (標準偏差)-0.00060270954 (±0.04542719)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 481.50003 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_36216_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_36216_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : local map of hPhK alpha-gamma subcomplex

全体名称: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex
要素
  • 複合体: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex

-
超分子 #1: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex

超分子名称: local map of hPhK alpha-gamma subcomplex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8.2
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.5 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 432047

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る