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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3619 | |||||||||
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タイトル | RnQV1-W1118 empty capsid | |||||||||
マップデータ | Rosellinia necatrix quadrivirus 1 strain W1118 (RnQV1-1118), empty particle | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | Capsid protein / Capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Mata CP / Luque D / Gomez-Blanco J / Rodriguez JM / Suzuki N / Ghabrial SA / Carrascosa JL / Trus BL / Caston JR | |||||||||
引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2017 タイトル: Acquisition of functions on the outer capsid surface during evolution of double-stranded RNA fungal viruses. 著者: Carlos P Mata / Daniel Luque / Josué Gómez-Blanco / Javier M Rodríguez / José M González / Nobuhiro Suzuki / Said A Ghabrial / José L Carrascosa / Benes L Trus / José R Castón / 要旨: Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3. ...Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3.7 Å resolution of Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (RnQV1), a fungal double-stranded (ds)RNA virus. RnQV1, the type species of the family Quadriviridae, has a multipartite genome consisting of four monocistronic segments. Whereas most dsRNA virus capsids are based on dimers of a single protein, the ~450-Å-diameter, T = 1 RnQV1 capsid is built of P2 and P4 protein heterodimers, each with more than 1000 residues. Despite a lack of sequence similarity between the two proteins, they have a similar α-helical domain, the structural signature shared with the lineage of the dsRNA bluetongue virus-like viruses. Domain insertions in P2 and P4 preferential sites provide additional functions at the capsid outer surface, probably related to enzyme activity. The P2 insertion has a fold similar to that of gelsolin and profilin, two actin-binding proteins with a function in cytoskeleton metabolism, whereas the P4 insertion suggests protease activity involved in cleavage of the P2 383-residue C-terminal region, absent in the mature viral particle. Our results indicate that the intimate virus-fungus partnership has altered the capsid genome-protective and/or receptor-binding functions. Fungal virus evolution has tended to allocate enzyme activities to the virus capsid outer surface. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3619.map.gz | 209.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3619-v30.xml emd-3619.xml | 11.6 KB 11.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3619.png | 277.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3619 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3619 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3619_validation.pdf.gz | 258.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3619_full_validation.pdf.gz | 258 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3619_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3619 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3619 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3619.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Rosellinia necatrix quadrivirus 1 strain W1118 (RnQV1-1118), empty particle | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.34 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Rosellinia necatrix quadrivirus 1
全体 | 名称: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Rosellinia necatrix quadrivirus 1
超分子 | 名称: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 1000373 / 生物種: Rosellinia necatrix quadrivirus 1 / Sci species strain: W1118 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Rosellinia necatrix (シロモンパビョウキン) |
分子量 | 実験値: 15.9 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: P2 and P4 / 直径: 470.0 Å / T番号(三角分割数): 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 150 mM NaCl, 5 mM EDTA |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 4-21 / 実像数: 1125 / 平均電子線量: 1.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.7 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: BACKBONE TRACE |
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得られたモデル | PDB-5nd1: |