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- EMDB-26917: Protein 4.2 (local refinement from consensus reconstruction of an... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26917
タイトルProtein 4.2 (local refinement from consensus reconstruction of ankyrin complex classes)
マップデータMain map used for model building/refinement. Density modified and cropped using phenix.resolve_cryo_em, resampled to better visualize high resolution features using relion_image_handler.
試料
  • 複合体: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
    • タンパク質・ペプチド: Protein 4.2
  • リガンド: water水
キーワードMembrane Protein (膜タンパク質) / Anion Exchange (イオン交換) / Erythrocyte (赤血球) / Glycoprotein (糖タンパク質) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


hemoglobin metabolic process / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / ankyrin-1 complex / cortical cytoskeleton / erythrocyte maturation / spleen development / cell morphogenesis / structural constituent of cytoskeleton / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / regulation of cell shape ...hemoglobin metabolic process / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / ankyrin-1 complex / cortical cytoskeleton / erythrocyte maturation / spleen development / cell morphogenesis / structural constituent of cytoskeleton / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / regulation of cell shape / 細胞骨格 / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues ...Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vallese F / Kim K / Yen LY / Johnston JD / Noble AJ / Cali T / Clarke OB
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26917.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26917.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 80.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map used for model building/refinement. Density modified and cropped using phenix.resolve_cryo_em, resampled to better visualize high resolution features using relion_image_handler.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.415 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-3.603282 - 6.8048925
平均 (標準偏差)0.0014980555 (±0.3272668)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ276276276
Spacing276276276
セルA=B=C: 114.54 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Half map 1 (unmodified)

ファイルemd_26917_additional_1.map
注釈Half map 1 (unmodified)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map 2 (unmodified)

ファイルemd_26917_additional_2.map
注釈Half map 2 (unmodified)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Mask used for FSC calculation.

ファイルemd_26917_additional_3.map
注釈Mask used for FSC calculation.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened (B=56.5) map.

ファイルemd_26917_additional_4.map
注釈Sharpened (B=56.5) map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 (cropped and resampled).

ファイルemd_26917_half_map_1.map
注釈Half map 1 (cropped and resampled).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 (cropped and resampled).

ファイルemd_26917_half_map_2.map
注釈Half map 2 (cropped and resampled).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized eryth...

全体名称: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
要素
  • 複合体: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
    • タンパク質・ペプチド: Protein 4.2
  • リガンド: water水

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超分子 #1: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized eryth...

超分子名称: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Protein 4.2 (local refinement from consensus refinement of ankyrin complex)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 細胞中の位置: Plasma membrane

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分子 #1: Protein 4.2

分子名称: Protein 4.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
分子量理論値: 77.096914 KDa
配列文字列: MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKW WSAVVEERDA QSWTISVTTP ADAVIGHYSL LLQVSGRKQL LLGQFTLLFN PWNREDAVFL KNEAQRMEYL L NQNGLIYL ...文字列:
MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKW WSAVVEERDA QSWTISVTTP ADAVIGHYSL LLQVSGRKQL LLGQFTLLFN PWNREDAVFL KNEAQRMEYL L NQNGLIYL GTADCIQAES WDFGQFEGDV IDLSLRLLSK DKQVEKWSQP VHVARVLGAL LHFLKEQRVL PTPQTQATQE GA LLNKRRG SVPILRQWLT GRGRPVYDGQ AWVLAAVACT VLRCLGIPAR VVTTFASAQG TGGRLLIDEY YNEEGLQNGE GQR GRIWIF QTSTECWMTR PALPQGYDGW QILHPSAPNG GGVLGSCDLV PVRAVKEGTL GLTPAVSDLF AAINASCVVW KCCE DGTLE LTDSNTKYVG NNISTKGVGS DRCEDITQNY KYPEGSLQEK EVLERVEKEK MEREKDNGIR PPSLETASPL YLLLK APSS LPLRGDAQIS VTLVNHSEQE KAVQLAIGVQ AVHYNGVLAA KLWRKKLHLT LSANLEKIIT IGLFFSNFER NPPENT FLR LTAMATHSES NLSCFAQEDI AICRPHLAIK MPEKAEQYQP LTASVSLQNS LDAPMEDCVI SILGRGLIHR ERSYRFR SV WPENTMCAKF QFTPTHVGLQ RLTVEVDCNM FQNLTNYKSV TVVAPELSA

UniProtKB: Protein 4.2

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 193 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds.
詳細Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab intio reconstruction job type in cryoSPARC v3.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 710437
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4yzf


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7uzs:
Protein 4.2 (local refinement from consensus reconstruction of ankyrin complex classes)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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